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<p style="MARGIN-TOP: 5px; MARGIN-BOTTOM: 5px; LINE-HEIGHT: 150%" align="left">단백질의 아미노산 서열이 folding에 영향을 미친다는 사실을 시험관 내에서(in vitro) 실험을 하여 알아내었다. &nbsp;</p>

<p style="MARGIN-TOP: 5px; MARGIN-BOTTOM: 5px; LINE-HEIGHT: 150%" align="left">열에너지나 pH에 의해 아미노산 가지사슬의 전하가 변할 수도 있고, 요소(urea)나 6-8 M의 구아니딘 염산(guanidine hydrochloride)과 같은 화학약품에 의해 비공유결합이 깨져서 단백질이 비정상적 형태로 바뀔 수도 있다. &nbsp;이와 같이 단백질이 형태가 변형되고 활성을 잃게 되는 것을 <strong>변성</strong>(<strong>denaturation</strong>)이라 한다. &nbsp;대부분의 변성된 단백질은 용액 내에서 침강하게 되는데, 이는 평상시에는 분자의 안쪽에 존재하던 소수성기들이 접힘이 풀리면서(unfolding) 서로 엉겨 붙게 되어 물에 녹지 않고 가라앉기 때문이다. 8M 농도의 요소나 &beta;-mercaptoethanol과 같은 화학약품들은 황결합(disulfide bond, -S-S-)을 환원시켜 주어 단백질의 접힘을 완전히 펴주는 역할을 한다. &nbsp;그러나 투석(dialysis)에 의해 이와 같은 화학물질들을 제거하면 다시 원래대로 단백질이 접히게 된다(refold). &nbsp;이를 <strong>탈변성</strong>(<strong>renaturation</strong>)이라고 하며, 탈변성이 일어나는 동안 모든 황, 수소, 소수성 결합들이 정상적 형태로 돌아와 안정하게 된다. &nbsp;그러므로 이러한 경우의 단백질들은 변성과 탈변성의 주기를 통해 파괴되었던 단백질이 다시 원래의 구조와 기능을 회복하게 된다는 것을 알 수 있다. &nbsp;그리고 적어도 시험관 내에서는 탈변성 과정 중에 보조인자나 다른 단백질이 필요하지 않기 때문에 단백질의 접힘(folding)이 자가조립과정이라는 것을 알 수 있다.</p>

<p style="MARGIN-TOP: 5px; MARGIN-BOTTOM: 5px; LINE-HEIGHT: 150%" align="center"><font face="돋움" color="#6868ff"><strong></strong></font></p>

<p style="MARGIN-TOP: 5px; MARGIN-BOTTOM: 5px; LINE-HEIGHT: 150%" align="justify">크리스챤 안핀센(Christian Anfinsen)은 RNA의 활성을 감소시키는 효소인 ribonuclease를 가지고 변성과 탈변성을 관찰하였다. &nbsp;그는 시험관 내 실험(in vitro)에서 탈변성 조건이 까다로우며, 탈변성 반응이 한 번에 이루어지는 것이 아니라 시간 차를 두면서 이루어진다는 것을 알아 내었다. &nbsp;그래서 폴리펩타이드가 삼차 구조의 단백질로 folding이 이루어질 때, 중간 단계인 &quot;molten globule(용해된 소구체)&quot;이라는 상태를 거쳐서 단백질의 탈변성이 일어남을 알게 되었다. &nbsp;Ribonuclease의 경우에는 내부에 몇 개의 disulfide bond가 있어서 접힘 과정동안 이러한 disulfide bond의 재구성이 이루어지게 된다. &nbsp;</p>

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<p style="MARGIN-TOP: 5px; MARGIN-BOTTOM: 5px; LINE-HEIGHT: 150%" align="center"><br />결국 단백질의 접힘은 disulfide bond, 수소결합, 소수성 결합에 의해 이루어지는데, 이는 어떤 아미노산이 어느 곳에 위치하느냐에 따라 접히는 모양이 달라진다는 것을 알 수 있다.&nbsp;&nbsp;<br />그러므로 단백질의 folding은 아미노산의 서열에 의해 결정된다는 것을 알 수 있다.</p>