</font></p>
<p><br />
<font size="2"><strong>7. 단백질 입문</strong> - 일반인들에게 단백질은 식품의 영양 서분 중의 하나이지만 분자생물학자에게 단백질은 살아 있는 심오한 시스템이다. 궁극적으로, 살아 있는 세포의 모든 반응과 그 산물은 단백질에 의존한다. 단백질이 수행하는 수많은 일의 예는 다음과 같다. 필수적인 화학 반응의 촉매, 세포간의 신호 전달 매개, 감염체와의 싸움, 세포의 막, 힘줄, 근육, 피, 뼈 및 그 밖의 다른 세포 구조물 형성 등을 들 수 있다. [참고; 단백질의 예 - 1) 구조 단백질 ① 콜라겐 (뼈와 피부에서 발견됨) ② 케라틴 (머리카락과 손톱 등을 만듬) ③ 피브린 (혈액 응고를 도움) ④ 엘라스틴 (인대의 주성분) 2) 기능 단백질 ① 호르몬 (신체의 기능을 조절함) ② 항체 (감염 물질을 공격함) ③ 효소 (신체 내의 화학 반응을 촉진함) ④ 헤모글로빈 (혈액에서 산소를 운반함)] 그러므로 단백질은 모든 세포의 성질을 규정하게 된다. 즉 우리는 단백질이 생명체 그 자체를 만든다고 말할 수 있다. 췌장의 호르몬 분비세포와 사람의 팔근육세포, 눈의 신경세포, 갈비의 뼈세포 등 세포의 서로 다른 특성은 단백질로부터 온다. 또한 사람의 머리카락과 양의 털, 참새의 깃털, 금붕어의 비늘 등의 서로 다른 특성도 단백질 때문이다. 이와 같은 다양한 단백질의 기능에도 불구하고 모든 단백질 분자는 기본적으로 같은 방법으로 구성되어 있다. 단백질은 아미노산이라고 불리는 작은 분자가 길게 연결되고 접혀 있는 구조물이다. [참고; 20종의 아미노산 이름: G(glycine), A(alanine), V(valine), L(leucine), I(isoleucine), S(serine), T(threonine), F(phenylanine), Y(tyrosine), W(tryptophan), D(aspartate), E(glutamate), N(asparaginine), Q(glutamine), C(cysteine), M(methionine), K(lysine), R(arginine), H(histidine), P(proline)]아미노산은 20종류인데 이를 조합하면 무한한 종류의 단백질을 만들 수 있게 된다. 예를 들어 아주 작은 단백질 중의 하나인 인슐린은 약 50여 개의 아미노산으로 구성되어 있다. 일반적으로 단백질은 수백에서 수천 개의 아미노산으로 구성되어 있는 큰 분자인 것이다. 아미노산의 수, 종류와 배열이 단백질의 구조를 결정한다. 그리고 그 구조는 생물체에서의 기능을 결정한다. 어떤 단백질의 경우 특정 아미노산의 배열에 의해 구조가 민감하게 달라지기도 한다. 마치 잘못된 철자로 인해 완전히 다른 단어가 되는 것처럼 한 아미노산의 변화는 미묘하고도 매우 중대한 영향을 끼치기도 한다. [참고; 인체에는 각기 다른 특성과 목적을 가진 3만 종류 이상의 단백질이 있다. 다른 생물체들도 사람에게 없는 단백질뿐만 아니라 사람과 같은 단백질도 가지고 있다. 효소는 가장 큰 단백질 중의 하나인데 포유동물의 세포는 평균 3,000종류의 효소를 가지고 있다.] 앞에서 언급했던 알캅톤뇨증에서처럼 어떤 질환은 유전적 변이에 의하여 단백질이 잘못 만들어졌거나 단백질이 아예 없게 된 결과이다. 꼬이고 구부러지고 접히는 등의 복잡한 단백질의 3차원 구조는 우리가 실제로 볼 수 있는 세상에 놀랄 만큼 직접적인 영향을 미친다. 단백질의 물리적 구조가 단백질로 형성된 물질의 특성에 직접 영향을 끼치는 것이다. 예를 들면 머리카락과 근육을 만드는 케라틴 분자는 나선형과 스프링형이다. 뼈, 피부, 힘줄에서 발견되는 콜라겐 분자는 밧줄 모양의 구조이고, 비단 섬유에 있는 단백질 분자는 부드럽고 종이처럼 얇은 모양을 하고 있다. 어떤 단백질에 열을 가하거나, 화학 물질을 첨가하거나, 혹은 단순한 물리적인 방법을 가하면 그 모양을 바꿀 수도 있다. 케첩의 예를 들어보면 케첩이 가판대의 병에 들어 있을 때에는 마치 차가운 국수가 달라붙고 꼬여 있는 것과 같은 형태로 긴 단백질 분자가 서로 엉켜 있어서 걸쭉하고 잘 흐르지 않는다. 그러나 병을 흔들면 그 분자를 서로 떼놓을 수 있다. 그러면 떨어진 분자로 인해 케첩은 잘 흐르게 된다. 계란 흰자의 단백질은 반대의 경우다. 흰자를 거품기로 풀면 그 긴 사슬 모양의 단백질이 더욱 단단히 얽히고 서로 붙게 되어 처음에는 끈적거리고 반투명했던 액체가 서서히 굳은 흰 거품으로 변하게 된다. [참고; 유전자와 단백질, 그리고 사람의 눈 - 사람의 눈동자 색은 그 부모로부터 물려받은 유전자에 의해 결정된다. 그러나 더 직접적이고 실제적으로 설명하면 효소의 작용으로 색이 결정되는 것이다. 눈동자의 색은 안구의 홍채색소의 양과 분포에 의해 좌우된다. 이 색소의 생산과 침착은 효소에 의한 여러 화학 작용으로 이루어진다. 예를 들어 푸른 눈을 가진 사람은 홍채에 색소를 침착시키는 효소를 가지고 있다. 다른 종류의 유전자는 다른 종류의 효소 작용을 일으키게 되고 다른 색소를 침착시켜 결국 다른 눈동자 색을 갖게 되는 것이다.] 지금부터는 단백질의 구조에 대해서 더 자세하게 설명해 보겠다.</font></p><p><font size="2"><strong>8. 단백질의 구조</strong> - 유전자 발현을 이해하고 나서 알겠지만, 단백질은 대부분 유전자의 최종 산물이므로 단백질의 성질에 대해서 알 필요성이 있다. 핵산과 같이 단백질은 작은 소단위체의 체인 모양의 중합체라고 할 수 있다. DNA와 RNA의 경우, 서로 연결되어 있는 것은 핵산의 소단위체인 nucleotide들이다. 반면 단백질의 소단위체는 아미노산 (amino acid)이다. DNA는 오직 4개의 서로 다른 nucleotide들을 포함하고 있지만 단백질은 20개의 서로 다른 아미노산으로 구성되 있다. 각각의 아미노산은 아미노 그룹, 카르복실 그룹, 수소 원자, 그리고 측쇄 (side chain)를 가지고 있다. 어떤 두 아미노산 사이에서의 차이점은 바로 side chain에 있다. 그러므로 아미노산의 배열은 바로 그들의 독특한 side chain의 차이에 있는 것이고 결국 각각의 단백질에 독특한 성질을 부여하는 셈이 된다. 아미노산은 펩타이드 결합을 통해 단백질 내에서 서로 결합을 하고 있고, 이는 여러 개의 아미노산 사슬을 뜻하는 폴리펩타이드라고 불리워지게 된 것이다. 하나의 단백질은 아나 또는 많은 수의 폴리펩타이드로 구성될 수 있다. 폴리펩타이드 사슬은 DNA와 마찬가지로 극성을 가지고 있다. Dipeptide는 왼쪽 끝에 아미노 기를 가지고 있다. 이를 N-termicus라고 불리운다. 오른쪽 끝에는 자유로운 카복실 기를 가지고 있는데 이를 C-terminus라고 부른다. 우리는 아미노산의 선형의 배열 순서를 단백질의 1차 구조 (primary structure)라고 부른다. 이들 아미노산들이 다른 아미노산과 상호작용하여 결합하게 되면 2차 구조 (secondary structure)가 된다. α-helix가 바로 2차 구조의 대표적인 예라고 할 수 있다. 이것은 가까운 아미노산들 사이에서 수소 결합에 의해 생긴 결과라 할 수 있다. 단백질 내에서 발견되는 대표적인 2차 구조의 또 다른 예는 β-pleated sheet이다. 이것은 확장된 단백질 사슬로서 수소 결합에 의해 나란히 쌓여 있는 구조를 보이게 된다. 서로 다른 사슬들과의 쌓임은 병풍 구조를 만들게 된다. 실크(비단)는 β-병풍 구조에서 많이 풍부한 단백질이다. 2차 구조의 세 번째 예는 turn이다. 이러한 turn은 α-helix와 β-병풍 구조를 서로 연결한다. 폴리펩타이드의 3차원 모양을 3차 구조 (tertiary structure)라고 한다. 그 대표적인 예로는 마이오글로빈을 들 수 있다. 대부분의 폴리펩타이드들은 3차 구조를 띈다. 즉 단일 단백질로 대부분이 α-helix로 구성되어지지만 전체적으로 봤을 때, 입체 구조를 형성하는 것이다. 4차 구조 (quaternary structure)에서는 2 또는 그 이상의 각각의 폴리펩타이드들이 서로 복잡한 단백질을 만들 때 나타나는 구조를 말한다. 4차 구조는 수소 결합, 이온 결합, 소수성 상호작용, 반데르 발스 힘 등 여러 요소를 포함한다고 할 수 있다. 또 다른 4차 구조는 공유결합이 참여하지 않을 수도 있다. </font></p>
<p><font size="2"><strong>9. 유전자 코드</strong> - DNA의 구조 중 중요한 것은 앞에서 살펴 본 것처럼 염기, 당, 인산의 세 분자가 결합된 하부 구조가 계속적으로 반복된다는 것이다. 이 하부 구조는 뉴클레오티드 (nucleotide)라고 불리며 DNA의 근본이 되는 요소이다. 앞에서 설명한 바와 같이 DNA에는 네 종류의 염기가 있으므로 네 종류의 뉴클레오티드가 있게 된다. 20종류의 아미노산과 수천 종류의 단백질을 어떻게 네 개의 뉴클레오티드만을 가지고 번역하는가 하는 의문이 들지도 모른다. 그러나 이것은 어려운 일이 아니며 단지 코드화의 문제일 뿐이다. 점과 줄만으로 된 모스 부호로 소설 “리어왕”의 내용을 알파벳으로 써내려가는 것을 생각해 보면 뉴클레오티드로 암호화하는 방법에 대한 힌트를 얻을 수 있을 것이다. 모스 부호에서 ...과 ---이 알파벳의 “S"와 ”O"를 나타내는 것처럼, 유전자의 코드도 세 개가 하나로 되어 있다. 즉, 세 개의 염기로 연결된 뉴클레오티드가 한 아미노산의 코드가 되는 것이다. 예를 들어 글라이신은 GGA의 순서를 가진 뉴클레오티드로 코드화되어 있다. [참고; 염색체를 생각해 보자. 각 염색체는 40퍼센트가 DNA로 되어 있는데 아주 긴 이중나선이 단백질로 구성된 중심체에 끊어지지 않은 채로 단단하게 감기고 말려 있다. 인간의 한 염색체에 있는 DNA에는 약 6억 개의 뉴클레오티드가 들어 있어 천문학적 수의 염기 서열을 가지고 있다. 한 염색체에서 DNA 가작을 꺼내 쭉 펴놓으면 약 5센티미터의 길이가 된다. 또 인간의 한 세포에는 46개의 염색체가 있는데 여기에 들어 있는 모든 DNA의 길이를 합치면 2미터가 넘는다. 인체의 모든 세포를 생각해 보면 얼마나 많은 DNA가 들어 있는지 상상하기 힘들 것이다. 무려 지구에서 태양까지를 500회나 왕복할 수 있는 길이가 된다고 하니 정말로 짐 꾸리기의 전문가라고 할 수 있을 것이다.] 이 세 개로 이루어진 뉴클레오티드 한 벌을 가리켜 코돈 (codon)이라고 부른다. 네 종류의 뉴클레오티드로 이 코돈을 만들 수 있는 64가지가 되므로 (4*4*4=64) 20종의 아미노산을 만들고도 충분히 남는다. (사실 대부분의 아미노산은 한 개 이상의 코돈으로 코돈화된다.) 1967년에 코라나와 니런버그는 64개의 코돈이 각각 어떤 아미노산을 만드는가 하는 유전자 코드를 완전히 해독하였다. 그들의 연구에 의하여 코돈과 아미노산의 관계에 관한 해독표를 만들 수 있게 되었다. 이 코드는 모든 생물체에 동일하게 적용될 수 있는 것이다. 앞에서 유전자를 “단백질을 만드는 명령”이라고 했다. 이제 이를 좀더 자세하게 정의하면 “유전자는 고유한 뉴클레오티드 순서를 가진 DNA의 한 단편으로서, 아미노산을 조합하여 단백질을 만드는 정보를 코드화한 것”이라고 할 수 있다. [참고 ; 생명공학을 향한 발자취(연도, 사건) - 1665년 - 훅이 세포를 설명하고 명명하였다. 1675년 - 레벤후크가 더 좋은 현미경을 개발하고 미생물, 박테리아, 정자세포를 발견하였다. 1839년 - 슐라이덴과 슈반이 세포설을 발표하였다. 1859년 - 다윈이 ‘종의 기원’을 발간하고 자연도태설을 확립하였다. 1866년 - 멘델이 ‘식물의 잡종에 관한 연구’를 발간하고 유전의 원리에 관해 윤곽을 잡았다. 1869년 - 미셔가 최초로 핵산의 화학 분석을 하였다. 1902년 - 개로드가 유전자는 단백질을 만드는 명령을 구성한다고 가설하였다. 1910년 - 모건이 유전자는 염색체에 있음을 확인하였다. 1928년 - 그리피스가 형질 전환 인자 (유전 물질)를 발견하였다. 1941년 - 비들과 테이텀이 하나의 유전자는 하나의 효소를 만들다고 하였다. 1944년 - 에이버리와 그의 연구원은 그리피스의 형질 전환 인자가 DNA임을 증명하였다. 1953년 - 왓슨과 크릭이 DNA의 이중나선 구조를 밝혔다. 1967년 - 코라나와 니런버그가 유전자 코드를 풀어냈다] </font></p>
<p><font size="2"><strong>10. 유전자에서 단백질로</strong> - 유전자의 역할은 단지 아미노산의 코드화뿐만이 아니다. 단백질을 만드는 것을 시작하고 멈추도록 지시하는 부분, 서로 겹치도록 하는 부분 등, 그 내용을 설명하자면 교과서 같은 복잡한 이야기를 피하기는 어렵다. 비록 유전자의 다른 기작에 관해 설명할 것이 아직도 많지만 분자생물학을 아해하는 데 더 자세한 설명이 필요하지는 않을 것이다. 이제부터 유전자와 단백질의 관계에 대해 우선 간단하게 설명하고자 한다. DNA는 유전 정보의 보관 장치일 뿐이므로 단백질을 실제로 만들지는 않는다. DNA는 명령자이다. DNA의 명령을 수행하는 일꾼은 DNA와 유사한 핵산인 RNA이다. DNA의 한 가닥에 나열되어 있는 뉴클레오티드의 서열, 즉 유전자의 안내에 따라 RNA는 하나씩 차례로 아미노산을 만들고 단백질을 조립한다. 단백질 분자는 유전자에 의해 두 단계로 만들어진다. 첫째는 유전자의 RNA 복제본을 만드는 단계이다. DNA의 원본으로부터 만들어진 RNA 복제본은 유전자와 짝을 이루는 뉴클레오티드의 서열을 갖게 된다. 다음 단계에서 RNA는 세포의 다른 부분으로 이동한다. 거기서 뉴클레오티드의 서열은 단백질을 만들기 위한 아미노산의 서열로 해석된다. 세포 내부의 작은 단백질 조립 공장은 그 기작에 있어 모든 생물체가 동일하다. 이런 점 때문에 유전공학자들이 유전 정보를 한 생물체에서 얻어 다른 것에 넣을 수도 있고 새로운 유전 정보를 작성할 수도 있는 것이다. 앞에서 DNA의 복제에 대한 설명은 언급했으므로(5.) 이제부터 RNA에서 단백질이 만들어지는 과정에 대해서 자세하게 설명하도록 하겠다.</font></p>
