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아미노산
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<p> [[생화학]]에서는 흔히 α-아미노산을 간단히 <strong>아미노산</strong>이라 부른다. α-아미노산은 아미노기와 카르복실기가 하나의 [[탄소]]( α-탄소라 부른다.)에 붙어있다. [[프롤린]](proline)은 실제로는 아미노기를 포함하지 않기 때문에, 엄밀하게 말해서 아미노산이 아니라, <em>이미노산</em>(imino acid)이다. 그러나, 생화학적으로 다른 진짜 아미노산과 비슷한 기능을 수행하기 때문에, 아미노산으로 분류한다.</p>
<p>일반적인 α-아미노산의 구조는 다음과 같다. COOH | H-C-'''R''' | NH<sub>2</sub> 여기서 "R"은 [[곁사슬]](side chain)을 나타내고, 곁사슬에 따라 무슨 아미노산인지가 결정된다. 아미노산은 곁사슬의 성질에 따라 산성, 염기성, 친수성(극성), 소수성(비극성)의 네 가지 종류로 구분될 수 있다. 그러나, 목적에 따라 더 많은 종류로 분류되기도 한다. 곁사슬 [[수소원자]]뿐인 글라이신([[glycine]])을 제외하고, 다른 아미노산은 모두 두가지 [[광학 이성질체|광학 활성]]을 갖아, D형과 L형으로 구분된다. [[단백질]](protein)을 구성하는 아미노산의 거의 대부분은 [[L-아미노산]] 형태로 존재한다. 청자고둥(cone snail)같은 일부 특이한 바다생물에서 D-아미노산이 발견되기도 했다. 단백질은 아미노산의 축합중합을 통해 만들어진다.:<br /> </p>
<p>1. 아미노산; 2, 쯔비터이온(zwitterion) 구조; 3, 펩티드 결합(peptide bond)을 이루는 두 개의 아미노산 유전암호(genetic code)로 다음 20개의 아미노산을 나타낸다.:<br />[[Image:Amino_acids_2.png]] 곁사슬의 </p><p>곁사슬 (side group)의 화학적 성질 </p>
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