단백질
단백질(protein)은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래된 것이다.
수많은 아미노산(amino acid)의 연결체로 20가지의 서로 다른 아미노산들이 펩티드 결합이라고 하는 화학 결합으로 길게 연결된 것을 폴리펩티드(polypeptide)라고 한다. 단백질과 폴리펩티드는 같은 말이지만, 일반적으로 분자량이 비교적 작으면 폴리펩티드라 하고, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다.
단백질과 폴리펩티드라는 용어는 반드시 구분해서 쓰는 것은 아니지만, 폴리펩티드가 둘 또는 그 이상 모여서 하나의 집합체를 형성하고 있을 때는 반드시 단백질(protein)이라고 부른다.
단백질은 생물체 내의 구성 성분, 세포 내의 각종 화학반응의 촉매 역할(효소), 항체를 형성하여 면역을 담당하는 등 여러가지 형태로 중요한 역할을 수행한다.
단백질의 구조
단백질은 고유한 3차원 구조로 폴딩되는 아미노산 서열을 말한다. 단백질이 자연 상태에서 폴딩되는 구조는 단백질의 이 아미노산 서열에 의해 결정된다. 생화학자들은 단백질의 구조를 4개의 단계로 나누어 설명한다.
- 1차구조 : 아미노산 서열
- 2차구조 : 짧은 아미노산 서열이 이루는 반복적인 구조. 알파 나선 구조 와 베타 면 구조가 가장 흔하다. 2차구조는 지역적으로 정의되기에 한 단백질 내에서도 다양한 2차구조의 단위들이 존재한다.
- 3차구조 : 한 단백질의 3차원적인 구조. 2차구조의 단위들이 서로 결합하여 만들어진다.
- 4차구조 : 한 개 이상의 단백질이 모여서 이루는 복합체로서의 구조.
한 개의 단백질이 가지는 구조는 환경과 상호작용하는 다른 분자들에 의해서 변형이 가능하다. 이러한 구조의 변형은 단백질의 생물학적인 기능인 촉매 작용, 다른 분자와의 결합, 기계적 움직임 등에 매우 중요한 역할을 가지고 있다.
단백질의 1차 구조는 공유 결합인 펩티드 결합으로 이루어지고, 이러한 펩티드 결합은 단백질이 리보솜에 의해 합성될 당시에 형성된다. 단백질의 2차, 3차, 4차 구조는 단백질을 이루는 아미노산과 아미드 구조들 간의 결합에 의해서 유지된다. 이 결합은 수소 결합, 소수성 결합, 이온 결합과 같은 비공유 결합과, 디설피드결합과 같은 공유 결합으로 나누어진다.
아미노산 서열이 복잡한 3차 구조를 이루는 과정을 단백질 폴딩이라고 한다. 보통은 각자 단백질의 고유한 3차 구조는 그 아미노산 서열이 가질 수 있는 가장 에너지가 낮은 상태이다. 또한 에너지가 낮은 상태가 생물학적 기능을 수행하는 활성 상태이다. 하지만 단백질은 이 보다 높은 에너지 상태에도 존재할 수 가 있다. 단지 그 에너지가 높기에, 자연적인 상태에서 높은 에너지 상태에 존재하는 단백질의 양은 극히 소수에 불과하다. 가장 안정한 상태에서 단백질의 구조가 완전히 풀리는 상태에 도달하는데 필요한 에너지가 단백질의 열역학적인 안정성을 결정한다.
아미노산 서열의 양끝단을 N-말단과 C-말단이라고 한다. 이는 단백질의 한쪽 끝이 아미노기(-NH2)를 가지고, 다른 쪽은 카르복시기(-COOH)를 갖기에 붙혀진 이름이다.
