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<strong>2) 해석 후 수식의 종류<br />
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<strong>Acstyl화, Acyl화<br />
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Acetyl화는 acetyl-CoA (Coenzyme A) 를 기질로 한 효소반응에 의해서 주로 단백질의 아미노 말단의 acetyl 기가 부과되는 수식이다. 많은 단백질은 합성과 함께 개시 메티오닌이 유리해서 새로운 아미노 말단이 된 알라닌 잔기와 세린 잔기 등의 아미노기가 그것의 수식을 받는다. 어떤 종의 동물 세포에서는 가용성 단백질의 80% 이 아세틸화 되어 있다는 보고도 있고, 가장 중요한 번역후 수식의 하나로 될 수 있지만 그것의 생리적인 의의는 아직 충분히 이해되고 있지 않다. 또한 미리스친 산 등의 지방산이 acetyl화와 같은 형채의 기구로 아미노산에 결합 (acyl화) 하고 있는 단백질도 많이 알려져 있으며 막 성분의 상호 작용에 있어서 그것의 수식의 의의가 시사되고 있다. 게다가 아미노 말단이 피코글루타민화 반응으로 block 되어 있는 경우도 있다. 따라서 고등생물에서 새로운 단백질을 발견하여 그것의 구조를 명확히 하려고 했을 때 직접 아미노 말단에서의 배열 결정을 할 수 있다고 한다면 그것은 극히 다행스러운 일이다.<br />
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<strong>인산화 반응<br /></strong><br />인산화는 ATP를 주요한 기질로서 단백질 인산화효소 (phosphate kinase) 가 행하는 수식이다. 주로 세린, 스레오닌, 티록신 잔기의 수산기에 인산기가 전이되지만 히스티딘 등의 다른 아미노산의 인산화도 알려져 있다. 고전적으로는 cyclic AMP 의존성 kinase에 당을 알리는 당대사 조절 cascade이다. 최근에는 세포의 증식분화의 제어에 관한 MAP kinase cascade 등을 구성하는 단백질과 효소는 그것의 인산화 상태에 의해서 기능이 명확히 조절된다. 또한 세포의 증식과 분화촉진인자의 많은 수용체 자체가 단백질의 티록신 잔기에 특이적인 kinase이며 티록신의 인산화와 세포 증식분화와의 관련성이 주목되고 있다.<br /><br /><strong>당쇄 부가</strong><br /><br />세포막을 관통해서 국재하는 단백질의 대부분의 합성과정 또는 합성 후에 그것의 아스파라긴 잔기 (N-linked glycosylation) 가 역시 효소적으로 당쇄부가의 수식을 받는다. 복수종의 당이 여러 관례로 갈라져 결합한 당쇄의 구조는 상당히 다양하며 아미노산 배열에 가해서 단백질 기능의 다양성을 결정하는 요인이 되고 있다. 세포외 인자의 수용 단백질 등을 연구할 경우에는 당쇄 수식의 역할도 충분히 검토해줄 필요가 있다. </font>