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Macromolecules

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세포를 구성하는 molecules를 macromolecules라고 하고 여기에는 polysaccharides, lipids, nucleic acids, proteins 네 가지가 포함된다.

주요 화학적 elements로는 Hydrogen, oxygen, carbon, nitrogen, phosphorus, sulfur 등이 있고,   이들은 다양한 방법으로 결합을 해서 macromolecules를 형성한다.

molecule이란 두 개 또는 그 이상의 atoms가 화학적 결합을 이룬것을 이야기 하는데   예를 들면, 두 개의 oxygen atoms를 oxygen(O2)라고 한다.  carbon, hydrogen, oxygen이 화학적 결합을 통해서 glucose를 형성하게 되고 이것의 화학식은 C6H12O6(hexose sugar) 이다. 이러한 molecule 사이의 결합을 covalent bonds라고 한다.  예를 들어, 물 분자의 분자식은 H2O인데 이것은, 산소의 최외각전자 6개와 수소의 최외각전자가 1개이기 때문에   covalent bond로 세 atoms가 tight하게 binding 하게 된다.  즉, covalent bond는 atoms 사이의 최외각전자를 공유하는 결합이라고 할 수 있다.  이론적으로 이들의 결합 숫자를 늘릴 수 있다. macromolecules가 모이면 monomers를 형성할 수 있는데   이것은 다양한 복합체에서 life bonds의 화학적 element로 구성된 macromolecules라고 할 수 있다.  이러한 chemical compounds인 monomeric unit이 반복적으로 연결되어서 형성한 것을 polymers라고 한다.  이러한 macromolecules의 대표적인 네 가지로 proteins, polysaccharides, lipids, nucleic acids를 들 수 있고,   이들은 세포의 구성 요소이다.

covalent bond에 비해서 매우 약한 결합이다. 그러나 이 bond는 biological molecules에서 매우 중요한 역할을 한다.  Hydrogen bond는 hydrogen atoms와 가까이 있는 전기적으로 negative 성질을 띠는 elements 사이의 결합을 이야기 한다.  이 atoms의 대표적인 예는 oxygen과 nitrogen을 들 수 있는데 그 중 oxygen은 electronegative(electron withdrawing)한 성질을 띠고 있고,  이것과 hydrogen bond를 이루는 hydrogen atom은 electropositive한 성질을 띠게 된다.   산소와 수소가 covalent bond로 물분자를 만들어 내고 이 물 분자의 수소 분자와 근처의 물 분자의 산소 원자 사이의   약한 결합이 hydogen bond이다.  전자가 negative charge쪽으로 이동하게 되고, 약한 charge를 형성하게 되는데 이 때 산소는 negative, 수소는 positive charge를 띠게 된다. 하나의 hydrogen bond는 약하지만 hydrogen bond가 많이 모인 molecules에서는 굉장히 강한 결합으로 나타난다.  이로 인해서 molecules의 안정성이 증가하게 된다.  water molecules는 hydrogen bond로 구성되고 charge를 띠고 있기 때문에 polarity하다.  polar한 water molecules는 다른 nonpolar(hydrophobic) molecules와 잘 결합할 수 있어서,   water 자체로 아주 좋은 solution이 되고, hydrogen atom의 약한 positive charge는 negative charge를   띠는 두 개의 oxygen atoms와 bridge를 형성할 수 있다.   macromolecules 사이에서도 hydrogen bond가 나타나는데 약한 electrical force가 축적되어서   protein 같은 큰 molecules를 형성하게 된다.  이 때 molecules의 안정성이 높아지기 때문에 structure 형성에 영향을 미친다.   Van der waals forces atoms 사이에서 일어나는 약하게 끌어당기는 힘을 이야기 한다.   3~4 angstrons 정도로 atoms 사이가 가까워야 한다. 기질과 효소가 결합되거나,   protein과 nucleic acid 사이의 interanctions 할 대도 이 힘이 이용된다. Ionic bonds 화합물에서 반대 전하를 가지는 원자들이 결합하는 방식을 이야기한다. 한 원자와 최외각 전자가 다른 원자의 최외각 전자로 영원히 이동할 때 이온결합이 형성된다. 전자를 잃어버린 원자는 양전하를 띄게 되고, 전자를 얻은 원자는 음전하를 띄게 된다. 원자 사이에 전자가 이동한다는 개념은 영국의 물리학자인 J.J. 톰슨이 19세기말에 처음으로 제안했으며, 1916년 독일의 과학자 발터 코슬이 이온 결합 이론으로 발전시켯다. 이온결합 결과, 이온 화합물이 형성되며, 알칼리 금속이나 알칼리토금속의 수화물을 그 예로 들 수 있다. 이온 결정성 고체에서 이러한 반대 전하 사이의 정전기적 인력과 같은 전사 사이의 정전기적 척력으로 인해 양이온은 음이온으로, 음이온은 양이온으로 둘러쌓여 있는데, 양이온과 음이온이 번갈아가면서 놓여있으며, 서로 전하를 중화시켜 총 전하는 0이 된다. 이온 결정에서 정전기적 인력은 크므로 이러한 물질들은 일반적으로 단단하고 휘발성이 없으나 유전상수가 큰 매질에서는 이온 결합이 매우 약해진다. 여러 가지 이온화합물들은 개개의 원자가 서로 최외각전자를 공유하는 두 원자(때때로 세 원자) 사이의 결합인 공유결합을 포함한다고 생각된다. 하지만 이온 결합과는 달리 공유결합에는 영구적으로 전자가 이동하지는 않는다.  Hydrophobic interactions  중요한 biomolecules에는 bydrophobic interactions도 포함이 된다. Nonpolar한 molecules 또는 molecules의 nonpolar region이 polar한 environments에서 강하게 결집을 나타내는 현상을 이야기 하고, protein folding에 중요한 역할을 한다. 기질과 효소의 결합에도 중요한 역할을 하기도 한다. 또한, multisubunit protein의 서로 다른 subunit을 control하기도 하고, 생물학적으로 활동성을 가지는 molecules를 형성하는 데 사용되며, RNA 안정성에 중요한 역할을 한다.

carbon elements는 모든 macromolecules의 주요 components이다.  carbon은 자기들끼리는 결합을 잘 형성하지 않지만, 다른 elements와는 결합을 잘 형성할 수 있다. 다른 organic(carbon containing) compounds와 다양한 bounding patterns를 형성하는 것이 가능하고, functional groups의 단일 chemical properties에 중요하고, 세포 내 생물학적 기능을 걸정하는 데에도 중요하다. 또한, macromolecular structure의 결정에도 중요하며, 그 뿐 아니라 physiology, biosynthesis에서도 중요하다.

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