세포가 어떻게 일을 하는 지 이해하기 위해서는 세포 내에서 일어나는 화학적 작용과molecules의 상태를 살펴 보아야 한다.
세포를 구성하는 molecules를 macromolecules라고 하고 여기에는 polysaccharides, lipids, nucleic acids, proteins 네 가지가 포함된다.
주요 화학적 elements로는 Hydrogen, oxygen, carbon, nitrogen, phosphorus, sulfur 등이 있고,
이들은 다양한 방법으로 결합을 해서 macromolecules를 형성한다.
molecule이란 두 개 또는 그 이상의 atoms가 화학적 결합을 이룬것을 이야기 하는데
예를 들면, 두 개의 oxygen atoms를 oxygen(O2)라고 한다.
carbon, hydrogen, oxygen이 화학적 결합을 통해서 glucose를 형성하게 되고 이것의 화학식은 C6H12O6(hexose sugar) 이다.
이러한 molecule 사이의 결합을 covalent bonds라고 한다.
예를 들어, 물 분자의 분자식은 H2O인데 이것은, 산소의 최외각전자 6개와 수소의 최외각전자가 1개이기 때문에
covalent bond로 세 atoms가 tight하게 binding 하게 된다.
즉, covalent bond는 atoms 사이의 최외각전자를 공유하는 결합이라고 할 수 있다.
이론적으로 이들의 결합 숫자를 늘릴 수 있다.
macromolecules가 모이면 monomers를 형성할 수 있는데
이것은 다양한 복합체에서 life bonds의 화학적 element로 구성된 macromolecules라고 할 수 있다.
이러한 chemical compounds인 monomeric unit이 반복적으로 연결되어서 형성한 것을 polymers라고 한다.
이러한 macromolecules의 대표적인 네 가지로 proteins, polysaccharides, lipids, nucleic acids를 들 수 있고,
이들은 세포의 구성 요소이다.
covalent bond에 비해서 매우 약한 결합이다. 그러나 이 bond는 biological molecules에서 매우 중요한 역할을 한다.
Hydrogen bond는 hydrogen atoms와 가까이 있는 전기적으로 negative 성질을 띠는 elements 사이의 결합을 이야기 한다.
이 atoms의 대표적인 예는 oxygen과 nitrogen을 들 수 있는데 그 중 oxygen은 electronegative(electron withdrawing)한 성질을 띠고 있고,
이것과 hydrogen bond를 이루는 hydrogen atom은 electropositive한 성질을 띠게 된다.
산소와 수소가 covalent bond로 물분자를 만들어 내고 이 물 분자의 수소 분자와 근처의 물 분자의 산소 원자 사이의
약한 결합이 hydogen bond이다.
전자가 negative charge쪽으로 이동하게 되고, 약한 charge를 형성하게 되는데 이 때 산소는 negative, 수소는 positive charge를 띠게 된다.
하나의 hydrogen bond는 약하지만 hydrogen bond가 많이 모인 molecules에서는 굉장히 강한 결합으로 나타난다.
이로 인해서 molecules의 안정성이 증가하게 된다.
water molecules는 hydrogen bond로 구성되고 charge를 띠고 있기 때문에 polarity하다.
polar한 water molecules는 다른 nonpolar(hydrophobic) molecules와 잘 결합할 수 있어서,
water 자체로 아주 좋은 solution이 되고, hydrogen atom의 약한 positive charge는 negative charge를
띠는 두 개의 oxygen atoms와 bridge를 형성할 수 있다.
macromolecules 사이에서도 hydrogen bond가 나타나는데 약한 electrical force가 축적되어서
protein 같은 큰 molecules를 형성하게 된다.
이 때 molecules의 안정성이 높아지기 때문에 structure 형성에 영향을 미친다.
Van der waals forces atoms 사이에서 일어나는 약하게 끌어당기는 힘을 이야기 한다.
3~4 angstrons 정도로 atoms 사이가 가까워야 한다. 기질과 효소가 결합되거나,
protein과 nucleic acid 사이의 interanctions 할 대도 이 힘이 이용된다.
Ionic bonds
화합물에서 반대 전하를 가지는 원자들이 결합하는 방식을 이야기한다.
한 원자와 최외각 전자가 다른 원자의 최외각 전자로 영원히 이동할 때 이온결합이 형성된다.
전자를 잃어버린 원자는 양전하를 띄게 되고, 전자를 얻은 원자는 음전하를 띄게 된다.
원자 사이에 전자가 이동한다는 개념은 영국의 물리학자인 J.J. 톰슨이 19세기말에 처음으로 제안했으며,
1916년 독일의 과학자 발터 코슬이 이온 결합 이론으로 발전시켯다.
이온결합 결과, 이온 화합물이 형성되며, 알칼리 금속이나 알칼리토금속의 수화물을 그 예로 들 수 있다.
이온 결정성 고체에서 이러한 반대 전하 사이의 정전기적 인력과 같은 전사 사이의 정전기적 척력으로 인해 양이온은 음이온으로,
음이온은 양이온으로 둘러쌓여 있는데, 양이온과 음이온이 번갈아가면서 놓여있으며, 서로 전하를 중화시켜 총 전하는 0이 된다.
이온 결정에서 정전기적 인력은 크므로 이러한 물질들은 일반적으로 단단하고 휘발성이 없으나 유전상수가 큰 매질에서는
이온 결합이 매우 약해진다.
여러 가지 이온화합물들은 개개의 원자가 서로 최외각전자를 공유하는 두 원자(때때로 세 원자) 사이의 결합인 공유결합을
포함한다고 생각된다.
하지만 이온 결합과는 달리 공유결합에는 영구적으로 전자가 이동하지는 않는다.
Hydrophobic interactions
중요한 biomolecules에는 hydrophobic interactions도 포함이 된다.
Nonpolar한 molecules 또는 molecules의 nonpolar region이 polar한 environments에서 강하게 결집을 나타내는 현상을 이야기 하고,
protein folding에 중요한 역할을 한다. 기질과 효소의 결합에도 중요한 역할을 하기도 한다.
또한, multisubunit protein의 서로 다른 subunit을 control하기도 하고,
생물학적으로 활동성을 가지는 molecules를 형성하는 데 사용되며, RNA 안정성에 중요한 역할을 한다.
carbon elements는 모든 macromolecules의 주요 components이다.
carbon은 자기들끼리는 결합을 잘 형성하지 않지만, 다른 elements와는 결합을 잘 형성할 수 있다.
다른 organic(carbon containing) compounds와 다양한 bounding patterns를 형성하는 것이 가능하고,
functional groups의 단일 chemical properties에 중요하고,
세포 내 생물학적 기능을 걸정하는 데에도 중요하다.
또한, macromolecular structure의 결정에도 중요하며,
그 뿐 아니라 physiology, biosynthesis에서도 중요하다.
E.coli(Escherichia coli)같은 prokaryotic cell을 화학적으로 분석하여 본다면 물이 주요 구성 요소라는 것을 알 수 있다.
그러나, 물을 모두 제거하고 나면 세포 구성 요소 중 가장 많은 양을 차지하는 것은 macromolecules이고,
적은양의 monomers, 그밖의 다양한 inorganic ions 등이 세포를 구성하고 있는 것을 볼 수 있다.
세포의 건조 시켰을 때 중량의 95%가 macromolecules로 구성되어 있고,
이 무게 중 가장 많은 비중을 차지하는 것은 protein(단백질)이다.
⇒Protein : amino acid라고 불리는 monomer의 polymer형태로 존재한다.
세포를 통해서 찾을 수 있는 macromolecules중 하나이며, 효소의 화학적 기능을 하는 것으로 잘 알려져 있다.
평균적으로 수천 종류의 서로 다른 단백질이 세포 내에 존재하는 것으로 알려졌다.
단백질은 수많은 amino acid의 연결체이다. 천연 아미노산에는 20종류가 있는데,
이 아미노산들이 peptide bonds라고 하는 화학적 결합으로 서로 연결되어 길게 측쇄형으로 된 것을 polypeptide라고 한다.
단백질과 폴리펩티드는 같은 말이지만, 보통 분자량이 비교적 작으면 폴리펩티드라 하고, 분자량이 매우 크면,
즉, 폴리펩타이드가 여러 개 모여 있으면 단백질이라고 한다.
그러나 이러한 구별은 엄격한 것이 아니어서 두 가지를 혼용하여 쓴다.
다만, 폴리펩티드가 둘 또는 그 이상 모여서 하나의 집합체를 형성하고 있을 때는 반드시 단백질(protein)이라고 부른다.
단백질은 생물체의 몸의 구성성분으로서, 또 세포 내의 각종 화학반응의 촉매 역할을 담당하는 물질로서,
그리고 항체(抗體)를 형성하여 면역(免疫)을 담당하는 물질로서 대단히 중요한 macromolecule이다.
⇒nucleic acid : nucleotides의 polymers로서,RNA와 DNA 두 가지 형태로 세포 안에서 찾을 수 있다.
활동적으로 자라는 세포에서 단백질 다음으로 중요한 macromolecules이다.
각각의 세포 내에서 수천 종류의 ribosome(새로운 단백질을 생성해 내는 공장과 같다.)이 존재하는데,
이 ribosome은 RNA와 Protein으로 구성되어 있다.
적은 양의 RNA는, transcription에 의해 형성되는 Messenger와, translation을 수행하는
Transfer RNA 등의 형태로 나타나는데
이들은 DNA에서 단백질로 합성하는 데 중요한 역할을 한다.
RNA와 대조적으로, DNA는 weight로 보았을 때는 매우 적은 양이 존재하지만, 비록 중량이 얼마 나가지 않더라도,
유전적 정보를 가지고 있기 때문에 세포 function에서 중앙점 역할을 한다.
⇒lipid： hydrophobic(소수성)한 부분과 hydrophilic한 부분을 동시에 가지고 있는데
이러한 특징은 세포 막 구조에 가장 중요한 요점으로 작용한다.
생체 내 탄소의 양이 초과가 되면 이 lipid에 저장을 하기도 한다.(당(glucose)이 많으면 지방으로 축적되는 것과 같은 원리이다.)
lipid 중 polysaccharides가 존재하는데 이것은 sugar의 polymers로써 세포벽의 주요 구성 성분이다.
lipid와 다르게 glycogen과 같은 polysaccharides 같은 경우에는,
탄소의 주요 구성 성분이 세포 내의 energy 저장 용도로 사용된다.
세포 내 macromolecules와 모든 다른 molecules가 물 안에 잠겨 있는 형태로 존재한다.
물은 일반적으로 화학적 용매제로 용이하기 때문에 중요한 화학적 요소이고, 물은 우리가 알고 있듯이,
모든 생명체의 life를 위해서 우선적으로 가장 필요한 물질이다.
물에서 나타나는 가장 중요한 특징은 물이 solvents이고, 이것은 다시 polarity한 성질과 coheiveness 한 성질 두 가지를 가지고 있다.
Noninformational macromolecules의 구조와 기능을 살펴보면,
일단 noninformational macromolecules의 종류에는 polysaccharides와 lipid가 있다.
Macromolecules의 monomers의 sequence가 비록 유전적 정보를 이동시키지는 않지만,
macromolecules는 그들 스스로 세포 내에서 중요한 역할을 하고 있다.
Carbohydrates(sugars)는 탄소, 수소, 산소의 비율이 1:2:1로 구성된 organic compounds이다.
Glucose의 구조적 구성은 대부분의 당을 포함하고 있고 이것의 분자식은 거의 C6H12O6이다.
대부분 생물학적으로 저적한 carbohydrates(탄수화물)은 4, 5, 6, 7개의 탄소 원자로 구성이 된다.(C4, C5, C6, C7)
C5 sugars(pentose)는 특별한 정보를 가지고 있는데, nucleic acid의 backbone을 구성하는 성분으로 이용된다.
C6 sugars(Hexose)는 Cell wall polymers의 monomeric constituents와 생체 내 에너지를 축적하는 역할을 한다.
simple carbohydrates의 파생물로서, 다른 chemical species에 의해서 하나 또는 더 많은 hydroxyl group의 제배치에 의해서 구성될 수 있다.
예를 들면, 중요한 박테리아의 세포 벽 polymer인 peptidoglycan은 N-acetylglucosamine의 파생물인 glucose로 구성이 된다.
stereoisomeric properties란, 당의 구조적 모양은 같지만 그들의 기능이 다른 것을 이야기한다.
여러개의 다른 당은 polysaccharides의 구조를 위해 세포에서 만들어질 수 있다.
polysaccharides는 monosaccharide라고 불리는 수백에서 수천개의 monomeric carbohydrates로 구성 되어있다.
이들은 covalent bond로 구성이 되어있고 glycosidic bond라고 명명한다.
만약 두 monosaccharides가 glycosidic linkage에 의해서 결합한다면 이것을 disaccharide라고 하고,
하나의 monosaccharide가 더 붙으면 이것을 trisaccharide라고 하며, 계속해서 monosaccharide 가 붙으면
그것을 oligosaccharide, 굉장히 길 경우 polysaccharides라고 한다.
glycosidic bond에는 두 가지 형태가 있는데 glucose로 구성된 α, β form 두 가지가 있다.
(추후 그림 첨부)
α form은 에너지를 저장하는 기능적으로 중요한 역할을 하는데 이러한 구성으로 에너지를 저장하는 생명체에는 박테리아, 식물, 동물 등이 있다.
cellulose는 β-1,4 linkage로 구성되어 있는데 이것은 분해하기가 힘들고, 단단한 결합이다. 그래서 식물의 줄기나, argal cell wall의 구성 요소로 사용된다.
결론적으로, starch와 cellulose는 glucose의 연결로 만들어진 구성물질이고, α,β form 여부에 따라서 형태가 달라질 수 있다.
polysaccharides는 다른 classes의 macromolecules와 combines하여 protein이나 lipid같은 polysaccharides complex를 형성한다. 이러한 complex를
glycoprotein과 glycolipid라고 한다. 이 두 가지 compound는 세포에서 중요한 기능을 하는데, cytoplasmic membrane에서 세포 표면의 receptor molecules
역할을 한다. 또한, Gram negative bacteria cell wall의 주오 portion이기도 하다.
lipids는 모든 세포의 기본적 components로써, amphipathic macromolecules이다. amphipathic 이란, hydrophilic 한 성질과, hydrophobic한 성질을 모두 가지고 있다는 의미이다.
lipids의 구조는 life domain에서 많은 다른 종류가 존재하고 있다.
Fatty acid는 Bacteria와 Eukaryadml lipid의 주요 구성 요소이고, 이와 대조적으로 Archaea의 lipids는 hydrophobic한 molecule인 phytane으로 구성되어 있다.
fatty acid는 hydrophobic한 부분과 hydrophilic한 부분으로 구성되어 있다.
Palmitate(palmitic acid의 ionized form)를 예로 들면, 16개의 carbon이 fatty acid를 구성하는데, 이 중 15개의 탄소는 hydrophobic한 chain과 하나의 hydrophilic한 carboxylic acid group
으로 구성되어 있다. Bacteria의 lipid의 다른 일반적 fatty acids는 saturated 또는 monounsaturated form을 포함하고 있는데 이들은 C12 와 C20 compound이다.
fatty acids(또는 Archaea의 phytanyl units)로 구성된 simple lipids(fats)는 C3 alcohol 인 glycerol로 연결되어 있다.
Simple lipids는 또한 triglyderides라고 부르기도 하는데, 그 이유는 세 개의 fatty acids가 glyderol molecule로 연결되어 있기 때문이다.
Complex lipids는 phosphorus, nitrogen, sulfur, sugar와 같은 작은 hydrophilic organic compounds, ethanolamine, serine, 또는 choline등의
elements와 simple lipid로 구성되어 있다. phosphate group과 함께 구성되어있는 lipid를 Phospholipids라고 부르고 이것은 cytoplasmic membrane의
주요 구조적 기능을 수행하기 때문에 complex lipid 중에서도 중요한 class이다.
lipid의 amphiphathic properties는 membrane 구조를 형성하기에 매우 이상적이다.
hydrophilic한 부분은 바깥쪽의 물과 마주보고 있어서 외부의 hydrophobic한 물질이 세포 내로 함부로 들어오지 못하도록 막아주는 역할을 하고,
hydrophobic 한 부분은 membrane의 안쪽을 차지하고 있다. 이러한 특성 때문에 세포막은 이상적인 선택적 투과성막을 형성하고 있다.
polar한 substances는 membrane의 impermeable하기 때문에 lipid의 hydrophobic한 부분을 통과할 수 있는 능력이 없고, cytoplasmic constituents의 물질이
밖으로 세어 나가는 것을 막아준다.
Nucleic acids, deoxyribonucleic acid(DNA), ribonucleic acid(RNA)는 nucleotides라 불리는 monomers(단량체)의 macromolecules 이다.
그러므로 DNA 와 RNA 는 서로 polynucleotide 이다.
DNA는 cell의 유전자설계도를 수행한다. 그리고 RNA는 amino acid sequences 롤 정의 되어진 것을 protein으로 전환하는 중간매체 분자 역할을 한다.
nucleotide는 4가지 unit으로 구성되어 있다.
➀5탄당( a five-carbon sugar)
➁ribose(in RNA) or deoxyribose(on DNA)
➂a nitrogen base(질소 염기)
➃a molecule of phosphate
Nucleic acids의 주성분은 Sugar와 phosphate 분자들이 연결되어 있는 polymer(중합체)이다.
polynucleotide는 phosphate를 경유해서 Sugar 3번 carbon과 인접해 있는 Sugar 5번과 공유결합 되어 있는 Nucleotides를 포함하는 것이다.
이 phosphate linkage는 화학적 phosphodiester로써 하나의 phosphate는 두개의 다른 Sugar가 ester linkage에 의해 연결되어 있는 것 이다.
DNA 나 RNA 분자 안의 Nucleotides의 sequence를 primary structure라 한다.
nucleic acid의 질소 염기는 각각 두개의 chemical classes 로 속한다.
Purine base는 adenine 과 guanine 으로 두개의 고리가 결합되어 있고
Pyrimidine base는 thymine, cytosine 그리고 uracil 으로 하나의 고리로 연결 되어 있다.
Guanine, adenine, cytosine 은 DNA와 RNA에서 찾아 볼 수 있다.
하지만 thymine은 오직 DNA에서만 발견된다. 반대로 Uracil은 RNA안에서만 존재한다.
Nucleotide의 염기는 당의 carbon 원자 1번과 질소원자 1번이나 9번의 질소원자 사이에 glycosidic 연결에 의해 5탄당으로 연결되어 있다.
Sugar에서 phosphate 염기가 없는 결합은 Nucleoside 라 한다.
즉 Nucleotide는 하나 이상의 phosphate를 포함하고 있는 Nucleoside 이다.
Nucleotide는 세포 안에서 Nucleic acids(핵산)를 구성하는 중요한 역할을 한다.
특히 adenosine triphosphate(ATP)는 chemical energy의 원천으로 energy 환원반응을 한다. 그리고 다른 Nucleotide 나 Nucleotide 는 세포 안에서 산화 반응을 한다.
그러나 이 단원에서는 주로 Nucleotide의 정보적 기능에 대해서 알아 볼 것이다.
Nucleic acids, deoxyribonucleic acid(DNA), ribonucleic acid(RNA)는 nucleotides라 불리는 monomers(단량체)의 macromolecules 이다.
그러므로 DNA 와 RNA 는 서로 polynucleotide 이다.
DNA는 cell의 유전자설계도를 수행한다. 그리고 RNA는 amino acid sequences 롤 정의 되어진 것을 protein으로 전환하는 중간매체 분자 역할을 한다.
nucleotide는 4가지 unit으로 구성되어 있다.
➀5탄당( a five-carbon sugar)
➁ribose(in RNA) or deoxyribose(on DNA)
➂a nitrogen base(질소 염기)
➃a molecule of phosphate
Nucleic acids의 주성분은 Sugar와 phosphate 분자들이 연결되어 있는 polymer(중합체)이다.
polynucleotide는 phosphate를 경유해서 Sugar 3번 carbon과 인접해 있는 Sugar 5번과 공유결합 되어 있는 Nucleotides를 포함하는 것이다.
이 phosphate linkage는 화학적 phosphodiester로써 하나의 phosphate는 두개의 다른 Sugar가 ester linkage에 의해 연결되어 있는 것 이다.
DNA 나 RNA 분자 안의 Nucleotides의 sequence를 primary structure라 한다.
Amino acids는 protein 의 단량체 unit이다.
대부분 Amino acids는 carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen 로 이루어져 있다. 하지만 21번 Amino acids 두개는 sulfur(황), selenium을 포함하기도 한다.
모든 amino acid는 두 가지 중요한 기능적 구분으로 되어 있는데 하나는 carboxlic acid group(-COOH)와 amino group(-NH₂) 이다.
이 그룹들은 첫 번째 amino acid의 carboxyl group의 carbon과 두 번째 amino group의 nitrogen 사이에 peptide bond(사슬)를 형성하는 공유결합이기 때문에 중요하다.
모든 amino acids 는 다음 그림처럼 일반적 구조를 형성하고 있다. 그런데 Amino acid는 일반적으로 ⍺-carbon 에 붙어 있는 side group이 다르기 때문에 서로 차이가 난다.
⍺-carbon은 carboxylic acid group과 carbon 원자가 이웃하게 하는 매개 역할을 한다.
Side group 은 amino acid glycine 안에 있는 hydrogen 원자만큼이나 간단한 모양을 하고 있다. amino acid의 화학적 특징은 주로 side chain의 특성에 의해 나누어진다.
그러므로 화학적 특징이 유사하게 보여 지는 amino acid들은 ‘families'로 amino acid를 그룹화 할 수가 있다.
즉 단백질의 구성단위인 아미노사(amino acid)는 동일한 비대칭 탄소원자인 α-carbon에 아미노기(-NH₂)와 카르복실기(-COOH)가 결합되어 있는 구조로,
같은 α-carbon 원자에 결합된 R로 표시되는 side chain(곁사슬)의 종류에 따라 약 20여 종이 존재한다.
분자식 또는 화학식이 같아도 구조가 다르기 때문에 물리적 성질 또는 화학적 성질이 다른 물질이 2개 이상 존재할 때 그것들을 서로 이성질체라고 하며, 그런 현상을 이성질현상이라고 한다.
분자식 또는 화학식이 같아도 구조가 다르기 때문에 물리적 성질 또는 화학적 성질이 다른 물질이 2개 이상 존재할 때 그것들을 서로 이성질체라고 하며, 그런 현상을 이성질현상이라고 한다.
예를 들면 무기화합물에서는 염화크롬(Ⅲ)육수화물은 화학식이 CrCl3·6H2O인데 적자색·청록색·녹색·녹갈색의 4종이 알려져 있고 각각 물에 녹았을 때 존재하는 이온의 가수(價數)도 2,3,1,0과 같이 다르다. 이것들은 각각 [Cr(H2O)6]Cl3, [CrCl(H2O)5]Cl2·H2O, [CrCl2(H2O)4]Cl·2H2O, [CrCl3(H2O)3]·3H2O와 같은 구조를 가진 것이며 이성질체이다.
또 유기화합물에서는, 예를 들면 분자식 C2H6O인 화합물에는 시성식 C2H5OH의 에탄올과 CH3OCH3인 디메틸에탄올의 2종이 있으며 이성질체가 존재한다. 이들은 구조이성질체현상(構造異性質體現象)이라고 하는데 그 밖의 중요한 것으로는 기하이성질체·광학이성질체·토토메리현상[互變異性] 등이 있다.
기하이성질체와 광학이성질체는 함께 입체이성질체라 하고, 화합물의 입체배치의 차이에 의해서 생긴다. 또 토토메리현상이란 화합물이 2종의 이성질체로서 존재하고 그것들이 쉽게 서로 변화하는 경우를 말한다.
protein은 세포기능 중에서 키 역할을 한다.
protein의 2가지 주요 역할 중 에서 하나는 촉매 단백질(enzyme)그리고 두 번째는 구조 단백질(structural protein) 역할이다.
Enzyme은 세포 안 에서 발생하는 화학적 반응의 매우 활발하게 하기 위한 촉매이다.
대조적으로 structural proteins는 세포막, 세포벽의 매우 필요한 부분이 되고 세포질의 구성 성분이 된다.
세포는 단백질의 종류와 양을 포함하고 있기 때문에 단백질 구조를 이해하는 것이 세포의 기능을 이해할 수 있는 매우 중요한 일이다.
proteins는 peptide bonds(사슬)에 의한 amino acids의 공유결합인 polymers(중합체)이다. 두개의 amino acids가 구성되어 있는 것을 dipeptide라고 하고 3개의 amino acids는 tripeptide 라고 한다.
많은 amino acids가 peptide bond로 공유결합이 이루어질 때 그것을 polypeptide라고 한다. 그리고 단백질은 하나에서 그이상의 polypeptide를 구성한다.
단백질 안의 수많은 amino acids들은 protein 마다 다르게 존재할 수 있다.
proteins는 수많은 amino acids의 composition, sequence가 바뀌어서 여러 가지 형태로 존재할 수 있다.
polypeptide안에서 amino acids의 배열이 primary structure라 한다.
이 primary structure는 오직 특정 접히는 타입과 결합하기 때문이다.
아미노산은 20종류뿐이지만 이들이 펩티드결합으로 만드는 단백질은 그 아미노산의 수와 배열순서에 따라 수많은 종류를 만들 수 있어서, 생물체에는 각종의 다양한 단백질이 존재함을 짐작할 수 있다.
단백질을 이루는 polypeptide는 직선형으로 존재하는 것이 아니라 규칙적으로 감기거나 꺾여서 특이한 형태의 입체구조를 형성하는데 이를 secondary structure라고 한다. 2차 조를 갖고 있는 protein의 대표적인 예는 ⍺-helix(나선)와 β-pleated sheet(병풍구소)이다.
⍺-helix(나선구조)는 원기둥 주변을 감쌌듯이 polypeptide를 축으로 해서 규칙적인 나선형으로 감긴 구조를 이룬다. 나선의 1회전 높이에는 3.6분자의 아미노산이 들어 있으며 나선형의 입체구조를 유지하는 원동력은 peptide bonds의 카르보닐기(c=o)와 아미노기(-NH)간의 수없이 많은 수소결합에 의한다.
β-병풍구조는 명주실의 단백질 성분인 피브로인(fibroin)의 구조에서 밝혀진 것으로 polypeptide가 규칙적으로 꺾여서 마치 병풍을 반쯤 벌려 놓은 것 같은 모양을 한다. 이들도 각 폴리펩티드간의 수소결합과 소수력에 의해 일정한 구조를 유지한다.
단백질의 2차 구조는 털, 뿔, 손톱, 피부 등을 이루는 ⍺-keratin(케라틴)이나 결체조직의 성분인 collagen(콜라겐), elastin(엘라스틴)과 같은 구조단백질(structure protein)의 기본구조이다. 구조단백질은 형태가 긴 실모양이라 섬유상 단백질(fibrous protein)이라고도 하며 물에 잘 녹지 않고 견고한 성질을 갖는다.
Polypeptid로 secondary structure가 구성되고 이것이 계속해서 꼬이게 되면 더 안정한 molecules가 될 것이다. 이러한 꼬여있는 형태의 단일의 삼차 구조 모양의
형태를 protein의 tertiary structure라고 한다.
secondary structure와 같이, tertiary structure는 primary structure에 의해서 최종적으로 결정이 된다.
그러나, tertiary structure는 molecule의 secondary structure에 의해서 범위가 결정된다. 왜냐하면, polypeptide의 각각의 amino acid의 side chain의 위치에 따라서
특이성이 결정되기 때문이다. 만약 hydrogen bonds, covalent bonds, hydrphobic interactions, 또는 다른 atomic interactions로 구성되어질 수 있다면,
polypeptide는 그들 스스로 folding 할 수 있을 것이다.
polypeptide ultimately forms의 tertiary folding은 molecule의 grooves또는 노출된 부위에 다른 중요한 molecule들이 binding 하면서 이루어진다(예를 들어, 효소의 substrate의 binding, 또는 특이한 조절인자를 가진 protein이 DNA에 binding 하는 것 등)
게다가, polypeptide의 fold는 서로 근접한 cysteine residues의 sulfhydryl groups끼리의 결합에 의해서도 이루어진다.
이 자유스러운 -SH groups는 두 개의 amino acid 사이의 disulfide bond라는 형태의 covalent bond로 구성되어 있다.
만약 이 두 cysteine residues가 서로 다른 protein의 polypeptides에 위치하고 있다면, 이 disulfide bond는 두 개의 molecules로 생리학적 연결을 할 것이다.
게다가, 만약 disulfide bond가 molecule 내에서 구성되어질 수 있다면, single polypeptide는 자발적으로 folding될 수 있고, 그들 스스로 결합을 이룰 수 있다.
만약 protein이 두 개 또는 그 이상의 polypeptides로 구성되어 있다면, 이것은 또 다시 quaternary structure를 구성할 수 있다.
quaternary structure를 구성하는 protein에서, 각각의 polypeptide를 subunit이라고 부르고 이것은 primary, secondary, tertiary structure로 구성되어진다.
어떤 protein은 single subunit의 여러개의 복사체로 구성되어지기도 하고, 어떤 protein은 서로 다른 형태의 subunit으로 구성되어지기도 하는데,
전자를 homodimer라고 부르고, 후자를 heterodimer라고 부른다. 이 multisubunit proteins의 subunit은 noncovalent interactions에 의해서 서로를 붙잡고 있거나(hydrogen bond, van der waals forces, hydrophobic interactions) covalent linkages로 구성되는 경우도 있고, 부분적으로 intersubunit에서는 disulfide bonds로 구성되기도 한다.
단백질이 망가지는 것을 말함
단백질의 아미노산 서열이 folding에 절대적 영향을 미친다는 사실을 시험관 내에서(in vitro) 실험을 하여 알아내었다.
열에너지나, 특정용액, pH에 의해 아미노산 가지사슬의 전하가 변할 수도 있고, 요소(urea)나 6-8 M의 구아니딘 염산(guanidine hydrochloride)과 같은 화학약품에 의해 비공유결합이 깨져서 단백질이 비정상적 형태로 바뀔 수도 있다.
이와 같이 단백질이 형태가 변형되고 활성을 잃게 되는 것을 변성(denaturation)이라 한다. 대부분의 변성된 단백질은 용액 내에서 침강(precipitation)하게 되는데, 이는 평상시에는 분자의 안쪽에 존재하던 소수성기들이 접힘이 풀리면서(unfolding) 서로 엉겨 붙게 되어 물에 녹지 않고 가라앉기 때문이다.
8M 농도의 요소나 β-mercaptoethanol과 같은 화학약품들은 황결합(disulfide bond, -S-S-)을 환원시켜 주어 단백질의 접힘을 완전히 펴주는 역할을 한다.
그러나 투석(dialysis)에 의해 이와 같은 화학물질들을 제거하면 다시 원래대로 단백질이 접히게 된다(refold). 이를 탈변성(renaturation)이라고 하며, 탈변성이 일어나는 동안 모든 황, 수소, 소수성 결합들이 정상적 형태로 돌아와 안정하게 된다. 그러므로 이러한 경우의 단백질들은 변성과 탈변성의 주기를 통해 파괴되었던 단백질이 다시 원래의 구조와 기능을 회복하게 된다는 것을 알 수 있다. 그리고 적어도 시험관 내에서는 탈변성 과정 중에 보조인자나 다른 단백질이 필요하지 않기 때문에 단백질의 접힘(folding)이 자가조립과정이라는 것을 알 수 있다.
크리스챤 안핀센(Christian Anfinsen)은 RNA의 활성을 감소시키는 효소인 ribonuclease를 가지고 변성과 탈변성을 관찰하였다. 그는 시험관 내 실험(in vitro)에서 탈변성 조건이 까다로우며, 탈변성 반응이 한 번에 이루어지는 것이 아니라 시간 차를 두면서 이루어진다는 것을 알아 내었다. 그래서 폴리펩타이드가 삼차 구조의 단백질로 folding이 이루어질 때, 중간 단계인 "molten globule(용해된 소구체)"이라는 상태를 거쳐서 단백질의 탈변성이 일어남을 알게 되었다.
Ribonuclease의 경우에는 내부에 몇 개의 disulfide bond가 있어서 접힘 과정동안 이러한 disulfide bond의 재구성이 이루어지게 된다.
단백질의 접힙을 전산적으로 완벽히 모사하려는 노력은 생정보학의 발전에 큰 영향을 끼쳤다.