Other weak bonds

 

-van der waals forces

  atoms 사이에서 일어나는 약하게 끌어당기는 힘을 이야기한다. 
  3~4angstrons(Å)정도로 atoms 사이가 가까워야 한다. 
  기질과 효소가 결합되거나, protein과 nucleic acid 사이의 interactions 할 때도 이 힘이 이용된다.

-Ionic bonds

  

화합물에서 반대 전하를 가지는 원자들이 결합하는 방식을 이야기한다.  
  한 원자의 최외각 전자가 다른 원자의 최외각 전자로 영원히 이동할 때 이온결합이 형성된다.

  전자를 잃어버린 원자는 양전를 띄게 되고, 전자를 얻은 원자는 음전하를 띄게 된다.
  원자 사이에 전자가 이동한다는 개념은 영국의 물리학자 J. J. 톰슨이 19세기말에 처음으로 제안했으며, 1916년 독일의 과학자 발터 코슬이 이온 결합 이론으로 발전시켰다. 
  이온 결합 결과 이온 화합물이 형성되며, 알칼리 금속이나, 알칼리토금속의 수화물을 그 예로 들 수 있다.
  이온 결정성 고체에서 이러한 반대 전하 사이의 정전기적 인력과 같은 전하 사이의 정전기적 척력으로 인해 양이온은 음이온으로, 음이온은 양이온으로 둘러쌓여 있는데,
  양이온과 음이온이 번갈아가면서 놓여있으며, 서로 전하를 중화시켜 총 전하는 0이 된다. 
  이온 결정에서 정전기적 인력은 크므로 이러한 물질들은 일반적으로 단단하고 휘발성이 없으나 유전상수가 큰 매질에서는 이온 결합이 매우 약해진다.
  여러 가지 이온화합물들은 개개의 원자가 서로 최외각전자를 공유하는 두 원자(때때로 세 원자) 사이의 결합인 공유결합을 포함한다고 생각된다.
  하지만 이온 결합과는 달리 공유결합에는 영구적으로 전자가 이동하지는 않는다.

 

-Hydrophobic interactions.

  중요한 biomolecuels에는 hydrophobic interactions도 포함이 된다.  
      nonpolar한 molecules 또는 molecules 의 nonpolar region이 polar한 environments에서 강하게 결집을 나타내는 현상을 이야기 하고, 
      protein folding에 중요한 역할을 한다.  기질과 효소의 결합이도 중요한 역할을 하기도 한다.
      또한, multisubunit protein의 서로 다른 subunit을 control하기도 하고, 생물학적으로 활동성을 가지는 molecules를 형성하는 데 사용되며, RNA 안정성에 중요한 역할을 한다.