단백질

 생물체의 몸을 구성하는 고분자 유기물질.

 단백질(protein)은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래된 것이다. 단백질은 신체의 기본적 구성물질로서 중요하며 열량영양소이기도 하다. 이러한 단백질에 프로테인(protein)이란 이름을 붙인 것은 1838년 뮬더(Mulder)에 의해서였다.

사람들은 단백질을 식품으로 섭취하여 체내 단백질 필요를 충족시킨다. 이러한 식이 단백질은 포도당이 그러하듯이 식물들이 합성한 것이다. 식물체는 토양에서 얻은 무기물질과 공기로부터 단백질을 합성하고, 동물이나 사람들은 식물을 섭취함으로써 질소성분을 섭취하고 필요한 단백질을 체내에서 합성한다.

대기 중에는 많은 양의 질소가 함유되어 있다. 그러나 동물들은 공기중의 질소를 고정시킬 수 있는 능력이 없다. 반면 콩과식물의 뿌리혹에는 공기 중의 질소를 나이트레이트(nitrate)로 전환하는 질소 고정 박테리아가 있다. 이것이 식물에 의해서 대사되고 단백질합성에 사용된다.

유기물질이 체외로 분비되어 분해되면 다시 토양의 질소로 돌아간다. 뿌리의 박테리아에 의해서 분비물이나 분해물을 식물이 이용할 수 있는 나이트레이트로 전환시킨다. 이리하여 효과적으로 질소순환(nitrogen cycle)이 일어난다.

실제 식물체에서 탄산가스, 물, 암모니아, 질산염 및 황산염 등이 이용되어 단백질합성이 일어나며 이를 질소동화작용이라고 한다. 이러한 작용이 효과적으로 일어나는 식물이 콩과식물이다.

 수많은 아미노산(amino acid)의 연결체로 20가지의 서로 다른 아미노산들이 펩티드 결합이라고 하는 화학 결합으로 길게 연결된 것을 폴리펩티드(polypeptide)라고 한다. 단백질과 폴리펩티드는 같은 말이지만, 일반적으로 분자량이 비교적 작으면 폴리펩티드라 하고, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다.

 단백질과 폴리펩티드라는 용어는 반드시 구분해서 쓰는 것은 아니지만, 폴리펩티드가 둘 또는 그 이상 모여서 하나의 집합체를 형성하고 있을 때는 반드시 단백질(protein)이라고 부른다.

 단백질은 생물체 내의 구성 성분,  세포 내의 각종 화학반응의 촉매 역할(효소), 항체를 형성하여 면역을 담당하는 등 여러가지 형태로 중요한 역할을 수행한다.

 

단백질의 구조

 단백질은 고유한 3차원 구조로 폴딩되는 아미노산 서열을 말한다. 단백질이 자연 상태에서 폴딩되는 구조는 단백질의 이 아미노산 서열에 의해 결정된다. 생화학자들은 단백질의 구조를 4개의 단계로 나누어 설명한다.

• 1차구조 : 아미노산 서열
• 2차구조 : 짧은 아미노산 서열이 이루는 반복적인 구조. 알파 나선 구조 와 베타 면 구조가 가장 흔하다. 2차구조는 지역적으로 정의되기에 한 단백질 내에서도 다양한 2차구조의 단위들이 존재한다.
• 3차구조 : 한 단백질의 3차원적인 구조. 2차구조의 단위들이 서로 결합하여 만들어진다.
• 4차구조 : 한 개 이상의 단백질이 모여서 이루는 복합체로서의 구조.

 한 개의 단백질이 가지는 구조는 환경과 상호작용하는 다른 분자들에 의해서 변형이 가능하다. 이러한 구조의 변형은 단백질의 생물학적인 기능인 촉매 작용, 다른 분자와의 결합, 기계적 움직임 등에 매우 중요한 역할을 가지고 있다.

 단백질의 1차 구조는 공유 결합인 펩티드 결합으로 이루어지고, 이러한 펩티드 결합은 단백질이 리보솜에 의해 합성될 당시에 형성된다. 단백질의 2차, 3차, 4차 구조는 단백질을 이루는 아미노산과 아미드 구조들 간의 결합에 의해서 유지된다. 이 결합은 수소 결합, 소수성 결합, 이온 결합과 같은 비공유 결합과, 디설피드결합과 같은 공유 결합으로 나누어진다.

 아미노산 서열이 복잡한 3차 구조를 이루는 과정을 단백질 폴딩이라고 한다. 보통은 각자 단백질의 고유한 3차 구조는 그 아미노산 서열이 가질 수 있는 가장 에너지가 낮은 상태이다. 또한 에너지가 낮은 상태가 생물학적 기능을 수행하는 활성 상태이다. 하지만 단백질은 이 보다 높은 에너지 상태에도 존재할 수 가 있다. 단지 그 에너지가 높기에, 자연적인 상태에서 높은 에너지 상태에 존재하는 단백질의 양은 극히 소수에 불과하다. 가장 안정한 상태에서 단백질의 구조가 완전히 풀리는 상태에 도달하는데 필요한 에너지가 단백질의 열역학적인 안정성을 결정한다.

아미노산 서열의 양끝단을 N-말단과 C-말단이라고 한다. 이는 단백질의 한쪽 끝이 아미노기(-NH2)를 가지고, 다른 쪽은 카르복시기(-COOH)를 갖기에 붙혀진 이름이다.

단백질의 종류

단백질은 크게 soluble과 insoluble로 나우어질수 있고, 막단백질이 수용성이 아니다. 단백질의 분류는 구조적 분류가 가장 쉬우며, SCOP, CATH같은 구조 분류 DB가 있다.

다음은 우리 몸에 흔이 보이는 단백질이다.

① 알부민(albumin)

달걀, 혈청의 알부민, 밀의 류코신(leucosin), 완두콩의 레구멜린(legumelin) 등이 있다.

② 글로불린(globulin)

근육과 혈청의 글로불린, 대두의 글리신(glycine), 완두콩의 레구민(legumin), 감자의 튜버린(tuberin), 땅콩의 아라킨(arachin)등이 있다.

③ 글루텔린(glutelin)

밀의 글루테닌(glutenin), 쌀의 오리자닌(oryzanine)등이 있다.

④ 프롤라민(prlamine)

밀의 글리아딘(gliadin), 옥수수의 제인(zein), 보리의 호르데인(hordein) 등이 있다.

⑤ 알부미노이드(albuminoid)

뼈의 콜라겐(collagen), 모발의 케라틴(keratin) 등이 있다.

⑥ 히스톤(histone)

혈액의 글로빈(globin), 흉선의 히스톤(histone) 등이 있다.

⑦ 프로타민(protamin)

연어 정액 중의 살민(salmin), 정어리 저액중의 클루페인(clupeine) 등이 있다.