Difference between revisions of "아미노산"
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<p> 생물의 몸을 구성하는 [[단백질]]의 기본 구성단위이다. [[단백질]]을 완전히 [[가수분해]]하면 암모니아와 아미노산이 생성되는데, <strong>아미노산</strong>(amino acid)은 [[아미노기]]와 [[카르복시기]]를 포함한 모든 분자를 지칭한다.</p> | <p> 생물의 몸을 구성하는 [[단백질]]의 기본 구성단위이다. [[단백질]]을 완전히 [[가수분해]]하면 암모니아와 아미노산이 생성되는데, <strong>아미노산</strong>(amino acid)은 [[아미노기]]와 [[카르복시기]]를 포함한 모든 분자를 지칭한다.</p> | ||
<p> [[생화학]]에서는 흔히 α-아미노산을 간단히 <strong>아미노산</strong>이라 부른다. α-아미노산은 아미노기와 카르복실기가 하나의 [[탄소]]( α-탄소라 부른다.)에 붙어있다. [[프롤린]](proline)은 실제로는 아미노기를 포함하지 않기 때문에, 엄밀하게 말해서 아미노산이 아니라, <em>이미노산</em>(imino acid)이다. 그러나, 생화학적으로 다른 진짜 아미노산과 비슷한 기능을 수행하기 때문에, 아미노산으로 분류한다.</p> | <p> [[생화학]]에서는 흔히 α-아미노산을 간단히 <strong>아미노산</strong>이라 부른다. α-아미노산은 아미노기와 카르복실기가 하나의 [[탄소]]( α-탄소라 부른다.)에 붙어있다. [[프롤린]](proline)은 실제로는 아미노기를 포함하지 않기 때문에, 엄밀하게 말해서 아미노산이 아니라, <em>이미노산</em>(imino acid)이다. 그러나, 생화학적으로 다른 진짜 아미노산과 비슷한 기능을 수행하기 때문에, 아미노산으로 분류한다.</p> | ||
+ | <p>일반적인 α-아미노산의 구조는 다음과 같다. COOH | H-C-'''R''' | NH<sub>2</sub> 여기서 "R"은 [[곁사슬]](side chain)을 나타내고, 곁사슬에 따라 무슨 아미노산인지가 결정된다. 아미노산은 곁사슬의 성질에 따라 산성, 염기성, 친수성(극성), 소수성(비극성)의 네 가지 종류로 구분될 수 있다. 그러나, 목적에 따라 더 많은 종류로 분류되기도 한다. 곁사슬 [[수소원자]]뿐인 글라이신([[glycine]])을 제외하고, 다른 아미노산은 모두 두가지 [[광학 이성질체|광학 활성]]을 갖아, D형과 L형으로 구분된다. [[단백질]](protein)을 구성하는 아미노산의 거의 대부분은 [[L-아미노산]] 형태로 존재한다. 청자고둥(cone snail)같은 일부 특이한 바다생물에서 D-아미노산이 발견되기도 했다. 단백질은 아미노산의 축합중합을 통해 만들어진다.:<br /> | ||
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+ | <p>1. 아미노산; 2, 쯔비터이온(zwitterion) 구조; 3, 펩티드 결합(peptide bond)을 이루는 두 개의 아미노산 유전암호(genetic code)로 다음 20개의 아미노산을 나타낸다.:<br /> | ||
+ | </p> | ||
+ | <p>곁사슬 (side group)의 화학적 성질 </p> | ||
+ | <table cellspacing="0" cellpadding="2" border="1"> | ||
+ | <tbody> | ||
+ | <tr> | ||
+ | <th colspan="2">약자</th> | ||
+ | <th>이름</th> | ||
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+ | </tr> | ||
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+ | <td>115.13</td> | ||
+ | <td>6.30</td> | ||
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+ | <td>Q</td> | ||
+ | <td>Gln</td> | ||
+ | <td>[[글루타민]]([[Glutamine]])</td> | ||
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+ | <tbody> | ||
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Latest revision as of 17:07, 8 July 2007
생물의 몸을 구성하는 단백질의 기본 구성단위이다. 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 아미노산이 생성되는데, 아미노산(amino acid)은 아미노기와 카르복시기를 포함한 모든 분자를 지칭한다.
생화학에서는 흔히 α-아미노산을 간단히 아미노산이라 부른다. α-아미노산은 아미노기와 카르복실기가 하나의 탄소( α-탄소라 부른다.)에 붙어있다. 프롤린(proline)은 실제로는 아미노기를 포함하지 않기 때문에, 엄밀하게 말해서 아미노산이 아니라, 이미노산(imino acid)이다. 그러나, 생화학적으로 다른 진짜 아미노산과 비슷한 기능을 수행하기 때문에, 아미노산으로 분류한다.
일반적인 α-아미노산의 구조는 다음과 같다. COOH | H-C-R | NH2 여기서 "R"은 곁사슬(side chain)을 나타내고, 곁사슬에 따라 무슨 아미노산인지가 결정된다. 아미노산은 곁사슬의 성질에 따라 산성, 염기성, 친수성(극성), 소수성(비극성)의 네 가지 종류로 구분될 수 있다. 그러나, 목적에 따라 더 많은 종류로 분류되기도 한다. 곁사슬 수소원자뿐인 글라이신(glycine)을 제외하고, 다른 아미노산은 모두 두가지 광학 활성을 갖아, D형과 L형으로 구분된다. 단백질(protein)을 구성하는 아미노산의 거의 대부분은 L-아미노산 형태로 존재한다. 청자고둥(cone snail)같은 일부 특이한 바다생물에서 D-아미노산이 발견되기도 했다. 단백질은 아미노산의 축합중합을 통해 만들어진다.:
1. 아미노산; 2, 쯔비터이온(zwitterion) 구조; 3, 펩티드 결합(peptide bond)을 이루는 두 개의 아미노산 유전암호(genetic code)로 다음 20개의 아미노산을 나타낸다.:
곁사슬 (side group)의 화학적 성질
약자 | 이름 | 곁사슬 성질 | 질량 | Isoelectric point | 비고 | |
---|---|---|---|---|---|---|
A | Ala | 알라닌(Alanine) | 소수성 | 89.09 | 6.11 | |
C | Cys | 시스테인(Cysteine) | 친수성 | 121.16 | 5.05 | Two cysteines can form a disulfide bond. |
D | Asp | 아스파르트산(Aspartic acid) | 산성 | 133.10 | 2.85 | |
E | Glu | 글루탐산(Glutamic acid) | 산성 | 147.13 | 3.15 | |
F | Phe | 페닐알라닌(Phenylalanine) | 소수성 | 165.19 | 5.49 | |
G | Gly | 글리신(Glycine) | 친수성 | 75.07 | 6.06 | α-탄소에 두 개의 수소가 붙어 있기 때문에, 광학 이성질체를 갖지 않는다. |
H | His | 히스티딘(Histidine) | 염기성 | 155.16 | 7.60 | |
I | Ile | 이소루신(Isoleucine) | 소수성 | 131.17 | 6.05 | |
K | Lys | 리신(Lysine) | 염기성 | 146.19 | 9.60 | |
L | Leu | 루신(Leucine) | 소수성 | 131.17 | 6.01 | |
M | Met | 메티오닌(Methionine) | 소수성 | 149.21 | 5.74 | |
N | Asn | 아스파라긴(Asparagine) | 친수성 | 132.12 | 5.41 | |
P | Pro | 프롤린(Proline) | 소수성 | 115.13 | 6.30 | Can disrupt protein folding structures like α helix or β sheet. |
Q | Gln | 글루타민(Glutamine) | 친수성 | 146.15 | 5.65 | |
R | Arg | 아르기닌(Arginine) | 염기성 | 174.20 | 10.76 | |
S | Ser | 세린(Serine) | 친수성 | 105.09 | 5.68 | |
T | Thr | 트레오닌(Threonine) | 친수성 | 119.12 | 5.60 | |
V | Val | 발린(Valine) | 소수성 | 117.15 | 6.00 | |
W | Trp | 트립토판(Tryptophan) | 소수성 | 204.23 | 5.89 | |
Y | Tyr | 티로신(Tyrosine) | 친수성 | 181.19 | 5.64 |
아미노산 | 소수성 | positive | negative | polar | charged | small | tiny | aromatic | aliphatic | van der Waals volume |
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Ala | X | - | - | - | - | X | X | - | - | 67 |
Cys | X | - | - | - | - | X | - | - | - | 86 |
Asp | - | - | X | X | X | X | - | - | - | 91 |
Glu | - | - | X | X | X | - | - | - | - | 109 |
Phe | X | - | - | - | - | - | - | X | - | 135 |
Gly | X | - | - | - | - | X | X | - | - | 48 |
His | X | X | - | X | X | - | - | X | - | 118 |
Lys | X | X | - | X | X | - | - | - | - | 135 |
Ile | X | - | - | - | - | - | - | - | X | 124 |
Leu | X | - | - | - | - | - | - | - | X | 124 |
Met | X | - | - | - | - | - | - | - | - | 124 |
Asn | - | - | - | X | - | X | - | - | - | 96 |
Pro | - | - | - | - | - | X | - | - | - | 90 |
Gln | - | - | - | X | - | - | - | - | - | 114 |
Arg | - | X | - | X | X | - | - | - | - | 148 |
Ser | - | - | - | X | - | X | X | - | - | 73 |
Thr | X | - | - | X | - | X | - | - | - | 93 |
Val | X | - | - | - | - | X | - | - | X | 105 |
Trp | X | - | - | X | - | - | - | X | - | 163 |
Tyr | X | - | - | X | - | - | - | X | - | 141 |