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| − | + | 일반인들에게 단백질은 식품의 영양 서분 중의 하나이지만 분자생물학자에게 단백질은 살아 있는 심오한 시스템이다. 궁극적으로, 살아 있는 세포의 모든 반응과 그 산물은 단백질에 의존한다. 단백질이 수행하는 수많은 일의 예는 다음과 같다. 필수적인 화학 반응의 촉매, 세포간의 신호 전달 매개, 감염체와의 싸움, 세포의 막, 힘줄, 근육, 피, 뼈 및 그 밖의 다른 세포 구조물 형성 등을 들 수 있다. <br /> | |
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| − | + | <strong>[참고; 단백질의 예 - 1) 구조 단백질 ① 콜라겐 (뼈와 피부에서 발견됨) ② 케라틴 (머리카락과 손톱 등을 만듬) ③ 피브린 (혈액 응고를 도움) ④ 엘라스틴 (인대의 주성분) 2) 기능 단백질 ① 호르몬 (신체의 기능을 조절함) ② 항체 (감염 물질을 공격함) ③ 효소 (신체 내의 화학 반응을 촉진함) ④ 헤모글로빈 (혈액에서 산소를 운반함)] <br /> | |
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| + | 그러므로 단백질은 모든 세포의 성질을 규정하게 된다. 즉 우리는 단백질이 생명체 그 자체를 만든다고 말할 수 있다. 췌장의 호르몬 분비세포와 사람의 팔근육세포, 눈의 신경세포, 갈비의 뼈세포 등 세포의 서로 다른 특성은 단백질로부터 온다. 또한 사람의 머리카락과 양의 털, 참새의 깃털, 금붕어의 비늘 등의 서로 다른 특성도 단백질 때문이다. 이와 같은 다양한 단백질의 기능에도 불구하고 모든 단백질 분자는 기본적으로 같은 방법으로 구성되어 있다. 단백질은 아미노산이라고 불리는 작은 분자가 길게 연결되고 접혀 있는 구조물이다. <strong><br /> | ||
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| − | + | [참고; 20종의 아미노산 이름: G(glycine), A(alanine), V(valine), L(leucine), I(isoleucine), S(serine), T(threonine), F(phenylanine), Y(tyrosine), W(tryptophan), D(aspartate), E(glutamate), N(asparaginine), Q(glutamine), C(cysteine), M(methionine), K(lysine), R(arginine), H(histidine), P(proline)]<br /> | |
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| + | 아미노산은 20종류인데 이를 조합하면 무한한 종류의 단백질을 만들 수 있게 된다. 예를 들어 아주 작은 단백질 중의 하나인 인슐린은 약 50여 개의 아미노산으로 구성되어 있다. 일반적으로 단백질은 수백에서 수천 개의 아미노산으로 구성되어 있는 큰 분자인 것이다. 아미노산의 수, 종류와 배열이 단백질의 구조를 결정한다. 그리고 그 구조는 생물체에서의 기능을 결정한다. 어떤 단백질의 경우 특정 아미노산의 배열에 의해 구조가 민감하게 달라지기도 한다. 마치 잘못된 철자로 인해 완전히 다른 단어가 되는 것처럼 한 아미노산의 변화는 미묘하고도 매우 중대한 영향을 끼치기도 한다. <br /> | ||
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| − | + | <strong>[참고; 인체에는 각기 다른 특성과 목적을 가진 3만 종류 이상의 단백질이 있다. 다른 생물체들도 사람에게 없는 단백질뿐만 아니라 사람과 같은 단백질도 가지고 있다. 효소는 가장 큰 단백질 중의 하나인데 포유동물의 세포는 평균 3,000종류의 효소를 가지고 있다.] <br /> | |
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| + | 앞에서 언급했던 알캅톤뇨증에서처럼 어떤 질환은 유전적 변이에 의하여 단백질이 잘못 만들어졌거나 단백질이 아예 없게 된 결과이다. 꼬이고 구부러지고 접히는 등의 복잡한 단백질의 3차원 구조는 우리가 실제로 볼 수 있는 세상에 놀랄 만큼 직접적인 영향을 미친다. 단백질의 물리적 구조가 단백질로 형성된 물질의 특성에 직접 영향을 끼치는 것이다. 예를 들면 머리카락과 근육을 만드는 케라틴 분자는 나선형과 스프링형이다. 뼈, 피부, 힘줄에서 발견되는 콜라겐 분자는 밧줄 모양의 구조이고, 비단 섬유에 있는 단백질 분자는 부드럽고 종이처럼 얇은 모양을 하고 있다. 어떤 단백질에 열을 가하거나, 화학 물질을 첨가하거나, 혹은 단순한 물리적인 방법을 가하면 그 모양을 바꿀 수도 있다. 케첩의 예를 들어보면 케첩이 가판대의 병에 들어 있을 때에는 마치 차가운 국수가 달라붙고 꼬여 있는 것과 같은 형태로 긴 단백질 분자가 서로 엉켜 있어서 걸쭉하고 잘 흐르지 않는다. 그러나 병을 흔들면 그 분자를 서로 떼놓을 수 있다. 그러면 떨어진 분자로 인해 케첩은 잘 흐르게 된다. 계란 흰자의 단백질은 반대의 경우다. 흰자를 거품기로 풀면 그 긴 사슬 모양의 단백질이 더욱 단단히 얽히고 서로 붙게 되어 처음에는 끈적거리고 반투명했던 액체가 서서히 굳은 흰 거품으로 변하게 된다.<br /> | ||
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| + | <strong>[참고; 유전자와 단백질, 그리고 사람의 눈 - 사람의 눈동자 색은 그 부모로부터 물려받은 유전자에 의해 결정된다. 그러나 더 직접적이고 실제적으로 설명하면 효소의 작용으로 색이 결정되는 것이다. 눈동자의 색은 안구의 홍채색소의 양과 분포에 의해 좌우된다. 이 색소의 생산과 침착은 효소에 의한 여러 화학 작용으로 이루어진다. 예를 들어 푸른 눈을 가진 사람은 홍채에 색소를 침착시키는 효소를 가지고 있다. 다른 종류의 유전자는 다른 종류의 효소 작용을 일으키게 되고 다른 색소를 침착시켜 결국 다른 눈동자 색을 갖게 되는 것이다.] </strong></font></font></p> | ||
Latest revision as of 15:00, 3 November 2006
단백질 입문
일반인들에게 단백질은 식품의 영양 서분 중의 하나이지만 분자생물학자에게 단백질은 살아 있는 심오한 시스템이다. 궁극적으로, 살아 있는 세포의 모든 반응과 그 산물은 단백질에 의존한다. 단백질이 수행하는 수많은 일의 예는 다음과 같다. 필수적인 화학 반응의 촉매, 세포간의 신호 전달 매개, 감염체와의 싸움, 세포의 막, 힘줄, 근육, 피, 뼈 및 그 밖의 다른 세포 구조물 형성 등을 들 수 있다.
[참고; 단백질의 예 - 1) 구조 단백질 ① 콜라겐 (뼈와 피부에서 발견됨) ② 케라틴 (머리카락과 손톱 등을 만듬) ③ 피브린 (혈액 응고를 도움) ④ 엘라스틴 (인대의 주성분) 2) 기능 단백질 ① 호르몬 (신체의 기능을 조절함) ② 항체 (감염 물질을 공격함) ③ 효소 (신체 내의 화학 반응을 촉진함) ④ 헤모글로빈 (혈액에서 산소를 운반함)]
그러므로 단백질은 모든 세포의 성질을 규정하게 된다. 즉 우리는 단백질이 생명체 그 자체를 만든다고 말할 수 있다. 췌장의 호르몬 분비세포와 사람의 팔근육세포, 눈의 신경세포, 갈비의 뼈세포 등 세포의 서로 다른 특성은 단백질로부터 온다. 또한 사람의 머리카락과 양의 털, 참새의 깃털, 금붕어의 비늘 등의 서로 다른 특성도 단백질 때문이다. 이와 같은 다양한 단백질의 기능에도 불구하고 모든 단백질 분자는 기본적으로 같은 방법으로 구성되어 있다. 단백질은 아미노산이라고 불리는 작은 분자가 길게 연결되고 접혀 있는 구조물이다.
[참고; 20종의 아미노산 이름: G(glycine), A(alanine), V(valine), L(leucine), I(isoleucine), S(serine), T(threonine), F(phenylanine), Y(tyrosine), W(tryptophan), D(aspartate), E(glutamate), N(asparaginine), Q(glutamine), C(cysteine), M(methionine), K(lysine), R(arginine), H(histidine), P(proline)]
아미노산은 20종류인데 이를 조합하면 무한한 종류의 단백질을 만들 수 있게 된다. 예를 들어 아주 작은 단백질 중의 하나인 인슐린은 약 50여 개의 아미노산으로 구성되어 있다. 일반적으로 단백질은 수백에서 수천 개의 아미노산으로 구성되어 있는 큰 분자인 것이다. 아미노산의 수, 종류와 배열이 단백질의 구조를 결정한다. 그리고 그 구조는 생물체에서의 기능을 결정한다. 어떤 단백질의 경우 특정 아미노산의 배열에 의해 구조가 민감하게 달라지기도 한다. 마치 잘못된 철자로 인해 완전히 다른 단어가 되는 것처럼 한 아미노산의 변화는 미묘하고도 매우 중대한 영향을 끼치기도 한다.
[참고; 인체에는 각기 다른 특성과 목적을 가진 3만 종류 이상의 단백질이 있다. 다른 생물체들도 사람에게 없는 단백질뿐만 아니라 사람과 같은 단백질도 가지고 있다. 효소는 가장 큰 단백질 중의 하나인데 포유동물의 세포는 평균 3,000종류의 효소를 가지고 있다.]
앞에서 언급했던 알캅톤뇨증에서처럼 어떤 질환은 유전적 변이에 의하여 단백질이 잘못 만들어졌거나 단백질이 아예 없게 된 결과이다. 꼬이고 구부러지고 접히는 등의 복잡한 단백질의 3차원 구조는 우리가 실제로 볼 수 있는 세상에 놀랄 만큼 직접적인 영향을 미친다. 단백질의 물리적 구조가 단백질로 형성된 물질의 특성에 직접 영향을 끼치는 것이다. 예를 들면 머리카락과 근육을 만드는 케라틴 분자는 나선형과 스프링형이다. 뼈, 피부, 힘줄에서 발견되는 콜라겐 분자는 밧줄 모양의 구조이고, 비단 섬유에 있는 단백질 분자는 부드럽고 종이처럼 얇은 모양을 하고 있다. 어떤 단백질에 열을 가하거나, 화학 물질을 첨가하거나, 혹은 단순한 물리적인 방법을 가하면 그 모양을 바꿀 수도 있다. 케첩의 예를 들어보면 케첩이 가판대의 병에 들어 있을 때에는 마치 차가운 국수가 달라붙고 꼬여 있는 것과 같은 형태로 긴 단백질 분자가 서로 엉켜 있어서 걸쭉하고 잘 흐르지 않는다. 그러나 병을 흔들면 그 분자를 서로 떼놓을 수 있다. 그러면 떨어진 분자로 인해 케첩은 잘 흐르게 된다. 계란 흰자의 단백질은 반대의 경우다. 흰자를 거품기로 풀면 그 긴 사슬 모양의 단백질이 더욱 단단히 얽히고 서로 붙게 되어 처음에는 끈적거리고 반투명했던 액체가 서서히 굳은 흰 거품으로 변하게 된다.
[참고; 유전자와 단백질, 그리고 사람의 눈 - 사람의 눈동자 색은 그 부모로부터 물려받은 유전자에 의해 결정된다. 그러나 더 직접적이고 실제적으로 설명하면 효소의 작용으로 색이 결정되는 것이다. 눈동자의 색은 안구의 홍채색소의 양과 분포에 의해 좌우된다. 이 색소의 생산과 침착은 효소에 의한 여러 화학 작용으로 이루어진다. 예를 들어 푸른 눈을 가진 사람은 홍채에 색소를 침착시키는 효소를 가지고 있다. 다른 종류의 유전자는 다른 종류의 효소 작용을 일으키게 되고 다른 색소를 침착시켜 결국 다른 눈동자 색을 갖게 되는 것이다.]
