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	<title>막단백질 예측 기술 동향 - Revision history</title>
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		<title>210.218.222.82 at 15:52, 22 January 2007</title>
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		<updated>2007-01-22T15:52:24Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;&amp;amp;nbsp;&amp;lt;a name=&amp;quot;[문서의 처음]&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/a&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;p style=&amp;quot;FONT-SIZE: 10pt; MARGIN: 0px 0px 0px 36px; COLOR: #000000; TEXT-INDENT: -36px; LINE-HEIGHT: 160%; FONT-FAMILY: &amp;amp;quot;바탕&amp;amp;quot;; TEXT-ALIGN: justify&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;span style=&amp;quot;FONT-WEIGHT: bold; FONT-SIZE: 10pt; COLOR: #000000; LINE-HEIGHT: 21px; FONT-FAMILY: &amp;amp;quot;바탕&amp;amp;quot;; LETTER-SPACING: 0px; TEXT-ALIGN: justify&amp;quot;&amp;gt;막단백질 예측 기술 동향&amp;lt;/span&amp;gt;&amp;lt;span style=&amp;quot;FONT-SIZE: 10pt; COLOR: #000000; LINE-HEIGHT: 21px; FONT-FAMILY: &amp;amp;quot;바탕&amp;amp;quot;; LETTER-SPACING: 0px; TEXT-ALIGN: justify&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;/span&amp;gt; &amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;p style=&amp;quot;FONT-SIZE: 10pt; MARGIN: 0px 0px 0px 36px; COLOR: #000000; TEXT-INDENT: -36px; LINE-HEIGHT: 160%; FONT-FAMILY: &amp;amp;quot;바탕&amp;amp;quot;; TEXT-ALIGN: justify&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;span style=&amp;quot;FONT-SIZE: 10pt; COLOR: #000000; LINE-HEIGHT: 21px; FONT-FAMILY: &amp;amp;quot;바탕&amp;amp;quot;; LETTER-SPACING: 0px; TEXT-ALIGN: justify&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;br /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/span&amp;gt;&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;p style=&amp;quot;FONT-SIZE: 10pt; MARGIN: 0px 0px 0px 36px; COLOR: #000000; TEXT-INDENT: -3px; LINE-HEIGHT: 160%; FONT-FAMILY: &amp;amp;quot;바탕&amp;amp;quot;; TEXT-ALIGN: justify&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;span style=&amp;quot;FONT-SIZE: 10pt; COLOR: #000000; LINE-HEIGHT: 21px; FONT-FAMILY: &amp;amp;quot;바탕&amp;amp;quot;; LETTER-SPACING: 0px; TEXT-ALIGN: justify&amp;quot;&amp;gt;초기에 컴퓨터를 이용하여 막단백질을 예측하기 위해 단백질 서열의 소수성에 근거한 hydropathy를 분석하여 수행했다. 지질이중막 사이에 삽입되는 단백질 서열은 소수성을 띤 약 20아미노산 길이의 alpha-helix를 이루는 성질이 있다는 사실에 근거한 것이다. 하지만 이 방법은 구상단백질의 내부로 들어가는 alpha-helix를 TM-helix로 잘못 예측하는 경향이 있다. 이를 보완하기 위해 1998년 hidden-markov model을 적용하여 helix와helix사이 loop의 교차패턴을 분석하는 기법 (예:TMHMM) 이 개발되어 정확도가 획기적으로 높아졌으나, N-말단의 signal peptide를 TM-helix로 잘 못 예측하는 단점이 있다. 최근 TMHMM2.0의 대를 잇는 Phobius가 개발되어 이러한 단점이 상당히 개선되었다. &amp;lt;/span&amp;gt;&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;p style=&amp;quot;FONT-SIZE: 10pt; MARGIN: 0px 0px 0px 36px; COLOR: #000000; TEXT-INDENT: -3px; LINE-HEIGHT: 160%; FONT-FAMILY: &amp;amp;quot;바탕&amp;amp;quot;; TEXT-ALIGN: justify&amp;quot;&amp;gt;&amp;lt;span style=&amp;quot;FONT-SIZE: 10pt; COLOR: #000000; LINE-HEIGHT: 21px; FONT-FAMILY: &amp;amp;quot;바탕&amp;amp;quot;; LETTER-SPACING: 0px; TEXT-ALIGN: justify&amp;quot;&amp;gt;하지만 여러개의 TM-helix를 가지는 단백질의 topology 예측은 여전히 문제로 남아있다. 여러 개의 TM-helix 중 하나의 TM-helix를 잘못 예측함으로써 그 나머지 서열의 위상이 반대로 예측되는 잘못된 정보를 준다. 최근 개발되는 도구들은 하나의 서열에 대해 몇가지 TM-helix 분석도구를 함께 사용하여, 여러 결과를 함께 보여주는 기법 (ConPred, PONGO), homolog 서열 여러개를 한번에 입력받아 profile-HMM을 수행하여 정확도를 개선하는 방법 (PRODIV-TMHMM) 등 새로운 해결책이 제시되고 있다. &amp;lt;/span&amp;gt;&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>210.218.222.82</name></author>
		
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