Proteins : Higher order structure and denaturation

Polypeptid로 secondary structure가 구성되고 이것이 계속해서 꼬이게 되면 더 안정한 molecules가 될 것이다. 이러한 꼬여있는 형태의 단일의 삼차 구조 모양의
형태를 protein의 tertiary structure라고 한다.
  secondary structure와 같이, tertiary structure는 primary structure에 의해서 최종적으로 결정이 된다. 
그러나, tertiary structure는 molecule의 secondary structure에 의해서 범위가 결정된다. 왜냐하면, polypeptide의 각각의 amino acid의 side chain의 위치에 따라서
특이성이 결정되기 때문이다. 만약 hydrogen bonds, covalent bonds, hydrphobic interactions, 또는 다른 atomic interactions로 구성되어질 수 있다면, 
polypeptide는 그들 스스로 folding 할 수 있을 것이다.
polypeptide ultimately forms의 tertiary folding은 molecule의 grooves또는 노출된 부위에 다른 중요한 molecule들이 binding 하면서 이루어진다(예를 들어, 효소의 substrate의 binding, 또는 특이한 조절인자를 가진 protein이 DNA에 binding 하는 것 등)
게다가, polypeptide의 fold는 서로 근접한 cysteine residues의 sulfhydryl groups끼리의 결합에 의해서도 이루어진다.
이 자유스러운 -SH groups는 두 개의 amino acid 사이의 disulfide bond라는 형태의 covalent bond로 구성되어 있다.
만약 이 두 cysteine residues가 서로 다른 protein의 polypeptides에 위치하고 있다면, 이 disulfide bond는 두 개의 molecules로 생리학적 연결을 할 것이다.
게다가, 만약 disulfide bond가 molecule 내에서 구성되어질 수 있다면, single polypeptide는 자발적으로 folding될 수 있고, 그들 스스로 결합을 이룰 수 있다.
만약 protein이 두 개 또는 그 이상의 polypeptides로 구성되어 있다면, 이것은 또 다시 quaternary structure를 구성할 수 있다. 
quaternary structure를 구성하는 protein에서, 각각의 polypeptide를 subunit이라고 부르고 이것은 primary, secondary, tertiary structure로 구성되어진다.
어떤 protein은 single subunit의 여러개의 복사체로 구성되어지기도 하고, 어떤 protein은 서로 다른 형태의 subunit으로 구성되어지기도 하는데,
전자를 homodimer라고 부르고, 후자를 heterodimer라고 부른다. 이 multisubunit proteins의 subunit은 noncovalent interactions에 의해서 서로를 붙잡고 있거나(hydrogen bond, van der waals forces, hydrophobic interactions) covalent linkages로 구성되는 경우도 있고, 부분적으로 intersubunit에서는 disulfide bonds로 구성되기도 한다.